Histidin

Eine kristalline essentielle Aminosäure c6h9n3o2, die bei der Hydrolyse vieler Proteine entsteht. [1]

Überblick

Histidin ist eine Aminosäure. Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine in unserem Körper. Der Mensch verwendet Histidin als Medikament.

Manche Menschen nehmen Histidin über den Mund ein, um das metabolische Syndrom, Durchfall bei Cholera-Infektionen, rheumatoide Arthritis, allergische Krankheiten, Geschwüre und Anämie bei Nierenversagen oder Nierendialyse zu behandeln. [2]

Geschichte

Histidin hĭs ‚ tĭdēn [Schlüssel], organische Verbindung, eine der 22 α-Aminosäuren, die typischerweise in tierischen Proteinen vorkommen. Nur das l-Stereoisomer kommt in Säugetierproteinen vor. Histidin ist der direkte Vorläufer von Histamin; es ist auch eine wichtige Quelle für Kohlenstoffatome bei der Synthese von Purinen. Die Imidazolgruppe an der Seitenkette von Histidin kann sowohl als Säure als auch als Base dienen, d. h. sie kann unter bestimmten Bedingungen sowohl Protonen abgeben als auch aufnehmen. Dies erweist sich als eine entscheidende Eigenschaft, wenn Histidin in Proteine eingebaut wird, insbesondere wenn es Teil der Hauptstruktur einiger Enzyme wird. Man geht davon aus, dass die Seitenkette dieser Aminosäure als allgemeine Säure und Base fungiert, da sie an den katalytischen Funktionen von Chymotrypsin und einer Reihe von Enzymen beteiligt ist, die sich mit dem Stoffwechsel von Kohlenhydraten, Proteinen und Nukleinsäuren befassen. Es wurde sogar mit den Funktionen der Cocoonase in Verbindung gebracht, dem Enzym, das es erwachsenen Seidenspinnern ermöglicht, ihre Kokons zu verlassen. Histidin gilt als wichtige Aminosäure für Säuglinge (sie muss mit der Nahrung zugeführt werden); Versuche mit Erwachsenen zeigen, dass sie zumindest kurze Zeiträume ohne die Zufuhr dieser Aminosäure auskommen können. Sie wurde 1896 aus Eiweiß isoliert; ihre Struktur wurde 1911 durch chemische Synthese bestätigt. [3]

Metabolischer Prozess

Biosynthese

Histidin-Biosyntheseweg acht verschiedene Enzyme können zehn Reaktionen katalysieren. In dieser Abbildung katalysiert his4 vier verschiedene Reaktionen auf diesem Weg.

L-Histidin ist eine wichtige Aminosäure, die im Menschen nicht de novo hergestellt wird. Menschen und andere Tiere müssen Histidin oder histidinhaltige Proteine mit der Nahrung aufnehmen. Die Biosynthese von Histidin wurde vor allem in Prokaryoten wie e. Coli untersucht. An der Histidin-Synthese in e. Coli sind 8 Gene beteiligt (his1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 und 8) und sie erfolgt in zehn Schritten. Dies ist möglich, weil ein einziges Genprodukt die Fähigkeit hat, mehr als eine Reaktion zu katalysieren. Zum Beispiel katalysiert his4, wie in dem Pfad gezeigt, 4 verschiedene Schritte in dem Pfad.

Histidin wird aus Phosphoribosylpyrophosphat (prpp) hergestellt, das von Ribose-5-Phosphat durch Ribose-Phosphat-Diphosphokinase im Pentosephosphatweg gebildet wird. Die allererste Reaktion der Histidinbiosynthese ist die Kondensation von prpp und Adenosintriphosphat (atp) durch das Enzym atp-Phosphoribosyltransferase. Die Atp-Phosphoribosyl-Transferase ist in der Abbildung durch his1 dargestellt. Das Genprodukt His4 hydrolysiert dann das Produkt der Kondensation, Phosphoribosyl-atp, und erzeugt Phosphoribosyl-amp (pramp), eine permanente Aktion. His4 katalysiert dann die Bildung von Phosphoribosylformiminoaicar-phosphat, das dann durch das Genprodukt His6 in Phosphoribulosylformimino-aicar-p umgewandelt wird. His7 spaltet Phosphoribulosylformimino-aicar-p zu d-Erythro-imidazol-Glycerinphosphat. Danach bildet His3 Imidazol-Acetol-Phosphat und startet Wasser. His5 bildet dann l-Histidinolphosphat, das von his2 zu Histidinol hydrolysiert wird. His4 katalysiert die Oxidation von L-Histidinol zur Bildung von L-Histidinal, einem Aminoaldehyd. Im letzten Schritt wird l-Histidinal in l-Histidin umgewandelt.

Ähnlich wie Tiere und Bakterien benötigen Pflanzen Histidin für ihre Entwicklung und ihr Fortkommen. Mikroorganismen und Pflanzen sind insofern vergleichbar, als sie Histidin herstellen können. Beide synthetisieren Histidin aus dem biochemischen Zwischenprodukt Phosphoribosylpyrophosphat. Generell ist die Histidin-Biosynthese bei Pflanzen und Mikroorganismen sehr vergleichbar.

Regelung der Biosynthese

Dieser Stoffwechselweg benötigt Energie, um ablaufen zu können, weshalb das Vorhandensein von Atp das allererste Enzym des Weges, die Atp-Phosphoribosyl-Transferase, auslöst. Die Atp-Phosphoribosyl-Transferase ist das geschwindigkeitsbestimmende Enzym, das durch Rückkopplungshemmung reguliert wird, was bedeutet, dass es in Gegenwart des Produkts Histidin gehemmt wird.

Abbau

Histidin gehört zu den Aminosäuren, die zu Zwischenprodukten des Tricarbonsäurezyklus (tca-Zyklus) umgewandelt werden können (auch als Zitronensäurezyklus bezeichnet). Histidin nimmt neben anderen Aminosäuren wie Prolin und Arginin an der Desaminierung teil, einem Prozess, bei dem seine Aminogruppe eliminiert wird. In Prokaryonten wird Histidin zunächst durch Histidase in Urocanat umgewandelt. Anschließend wandelt die Urocanase das Urocanat in 4-Imidazolon-5-propionat um. Imidazolonpropionase katalysiert die Reaktion zur Bildung von Formiminoglutamat (Figlu) aus 4-Imidazolon-5-propionat. Die Formiminogruppe wird zu Tetrahydrofolat übertragen, und die verbleibenden 5 Kohlenstoffatome bilden Glutamat. Im Allgemeinen führen diese Reaktionen zur Bildung von Glutamat und Ammoniak. Glutamat kann dann durch Glutamatdehydrogenase deaminiert oder zu α-Ketoglutarat transaminiert werden. [4]

Eigenschaften

Chemische Häuser:

Grundlegend (Basisgruppe).

Physikalische Eigenschaften:

Polar (günstig geladen).

Histidin, eine notwendige Aminosäure, hat als günstig geladene praktische Gruppe ein Imidazol.

Das Imidazol macht es zu einem typischen Teilnehmer an enzymkatalysierten Reaktionen. Das nicht protonierte Imidazol ist nucleophil und kann als allgemeine Base dienen, während die protonierte Art als basische Säure dienen kann. Der Rückstand kann auch eine Rolle bei der Stabilisierung der gefalteten Strukturen von Proteinen spielen. [5]

Wirkungsmechanismen

Da die Wirkungen von zusätzlichem L-Histidin unklar sind, ist jeder postulierte Mechanismus völlig spekulativ. Dennoch gibt es einige Erkenntnisse über L-Histidin und einige seiner Metaboliten, wie z.B. Histamin und Trans-Urocaninsäure, die darauf hindeuten, dass zusätzliches L-Histidin eines Tages immunmodulatorische und/oder antioxidative Aktivitäten haben könnte. Tatsächlich wurde im Serum einiger Patienten mit rheumatoider Arthritis ein niedriger Gehalt an freiem Histidin festgestellt. Die Serumkonzentrationen anderer Aminosäuren sind bei diesen Patienten normal. L-Histidin ist ein ausgezeichneter Chelatbildner für Metalle wie Kupfer, Eisen und Zink. Kupfer und Eisen sind an einer Reaktion (Fenton-Reaktion) beteiligt, bei der starke reaktive Sauerstoffspezies entstehen, die für das Gewebe, einschließlich der Gelenke, verheerend sein können. L-Histidin ist die obligate Vorstufe von Histamin, das durch die Decarboxylierung der Aminosäure entsteht. Bei Versuchstieren steigt der Histamingehalt im Gewebe an, wenn die Menge an L-Histidin in der Nahrung erhöht wird. Es ist wahrscheinlich, dass dies auch beim Menschen der Fall ist. Histamin wird eine immunmodulatorische und antioxidative Wirkung zugeschrieben. Suppressor-T-Zellen haben H2-Rezeptoren, die durch Histamin ausgelöst werden. Eine Förderung der Aktivität der Suppressor-T-Zellen könnte bei rheumatoider Arthritis von Vorteil sein. Darüber hinaus hat sich gezeigt, dass Histamin die Produktion reaktiver Sauerstofftypen in phagozytischen Zellen, wie z. B. Monozyten, herunterreguliert, indem es an die H2-Rezeptoren dieser Zellen bindet. Eine verringerte Produktion reaktiver Sauerstoffarten durch Phagozyten könnte antioxidative, entzündungshemmende und immunmodulatorische Funktionen bei Krankheiten wie rheumatoider Arthritis haben. Dieser letztgenannte Mechanismus ist der Grund für die Verwendung von Histamin selbst in mehreren klinischen Studien, in denen Histamin zur Behandlung bestimmter Krebsarten und Viruserkrankungen untersucht wird. In diesen Studien scheint die Herabregulierung der Entwicklung reaktiver Sauerstoffspezies durch Histamin die Unterdrückung von natürlichen Killerzellen (nk) und zytotoxischen T-Lymphozyten zu verhindern, so dass diese Zellen Krebszellen und virusverseuchte Zellen zuverlässiger angreifen können. [6]

Kategorie

Aminosäuren werden in 3 Gruppen eingeteilt:.

1. Notwendige Aminosäuren
2. Überschüssige Aminosäuren
3. Bedingte Aminosäuren

Wichtige Aminosäuren

Wichtige Aminosäuren kann der Körper nicht selbst herstellen. Sie müssen daher mit der Nahrung zugeführt werden.

Die 9 lebenswichtigen Aminosäuren sind: Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin.

Nicht-essentielle Aminosäuren

Unessentiell bedeutet, dass unser Körper die Aminosäure selbst herstellen kann, auch wenn wir sie nicht mit der Nahrung aufnehmen. Zu den überflüssigen Aminosäuren gehören: Alanin, Arginin, Asparagin, Asparaginsäure, Cystein, Glutaminsäure, Glutamin, Glycin, Prolin, Serin und Tyrosin.

Bedingte Aminosäuren

Bedingte Aminosäuren sind im Allgemeinen nicht notwendig, außer in Zeiten von Krankheit und Anspannung.

Zu den bedingten Aminosäuren gehören: Arginin, Cystein, Glutamin, Tyrosin, Glycin, Ornithin, Prolin und Serin.

Sie müssen nicht bei jeder Mahlzeit die notwendigen Aminosäuren in ausreichender Menge zu sich nehmen, aber ein ausgewogenes Verhältnis über den ganzen Tag ist wichtig. Ein Ernährungsplan, der nur auf einem einzigen pflanzlichen Produkt basiert, ist nicht ausreichend, aber wir kümmern uns nicht mehr um die Kombination von Proteinen (z. B. Bohnen mit Reis) in einer einzigen Mahlzeit. Vielmehr achten wir auf die Angemessenheit des Ernährungsplans im Allgemeinen über den ganzen Tag. [7]

Funktion von Histidin

Histidin wird vom Körper zur Herstellung bestimmter Hormone und Stoffwechselprodukte verwendet, die sich auf die Nierenfunktion, die Nervenübertragung, die Magensekretion und das Immunsystem des Körpers auswirken. Histidin wirkt sich ebenfalls auf die Reparatur und das Wachstum von Gewebe aus, bildet Blutzellen und trägt zum Schutz von Nervenzellen bei. Es wird auch zur Herstellung von Histamin im Körper verwendet.

Eine primäre Funktion von Histidin im Körper ist die Verwaltung und Unterstützung des Metabolismus (Abbau und Nutzung für Energie) von Mikronährstoffen. Zu diesen Spurenelementen gehören:.

• Kupfer
• Eisen
• Zink
• Mangan
• Molybdän

Histidin hilft ebenfalls bei der Bildung verschiedener Enzyme und Verbindungen im Körper. Darüber hinaus wirkt Histidin bei der Bildung einer Verbindung namens Metallothionein in den Zellen des Gehirns, der Leber und der Nieren mit; Metallothionein sichert die Gehirnzellen und benötigt Histidin, um gebildet zu werden. Wenn der Körper einer Person mit Schwermetallen (wie Quecksilber und Blei) belastet ist, kann dies zu einer Erschöpfung der ausreichenden Histidinvorräte führen.

Allergische Reaktionen und Histidin

Der Körper verwendet Histidin zur Herstellung von Histamin (ein typischer Grund für Schwellungen und Juckreiz, der als Folge einer Allergie auftritt) als Reaktion auf Allergien oder Gewebeschäden.

Histamin – das bei einer Allergie in erhöhter Konzentration auftritt – ist ein Nebenprodukt von Histidin. Histamin veranlasst das Immunsystem, als Reaktion auf Reizstoffe eine Entzündungsreaktion (bestehend aus Juckreiz und Schwellung) einzuleiten.

Histidin trägt zu einem akuten (und möglicherweise tödlichen) medizinischen Zustand bei, der Anaphylaxie genannt wird und durch eine Allergie ausgelöst werden kann. Sie wird mit einer Injektion von Epinephrin behandelt. [8]

Gesundheitliche Vorteile

Zuverlässig für:

Chirurgie

Bretschneiders Histidin-Tryptophan-Ketoglutarat-Option (htk) ist ein histidinhaltiger Pufferservice, der regelmäßig eingesetzt wird, um bei Operationen einen Herzstillstand herbeizuführen und den Herzmuskel vor einer Unterversorgung mit Blut zu schützen.

Mehrere klinische Studien belegen seine Wirksamkeit bei der Verringerung von Schäden aufgrund von Sauerstoffmangel nicht nur im Herzen, sondern auch in den Nieren.

Der Dienst wird auch zur Erhaltung von Spenderorganen eingesetzt.

Unzureichende Belege für:

Die folgenden angeblichen Vorteile werden nur durch eingeschränkte, qualitativ minderwertige medizinische Studien und einige tier- und zellbasierte Untersuchungen gestützt. Es gibt keine ausreichenden Beweise, um die Verwendung von Histidin-Nahrungsergänzungsmitteln für eine der unten aufgeführten Anwendungen zu unterstützen, solange keine größeren, robusteren klinischen Studien durchgeführt werden. Denken Sie daran, vor der Einnahme von Histidin-Ergänzungsmitteln mit einem Arzt zu sprechen. Sie dürfen niemals als Ersatz für zugelassene medizinische Behandlungen verwendet werden.

Sicherheit für das Herz

Mutationen, die zu einem erhöhten Histidinspiegel führen, wurden in einer Beobachtungsstudie an über 1.100 Afroamerikanern mit einer geringeren Inzidenz koronarer Herzerkrankungen in Verbindung gebracht.

Das mit Histidin erworbene Carnosin verbesserte in einer medizinischen Studie an 50 herzkranken Menschen die Trainingseffizienz und die Lebensqualität.

Mit Histidin behandelte Rattenherzen (die nach einem Schlaganfall nicht mehr durchblutet wurden) erholten sich besser. Histidin senkte wahrscheinlich reaktive oxidative Typen und unterstützte die Aufrechterhaltung der Energie (atp).

Bei diabetischen Mäusen verringerte die zusätzliche Gabe von Carnosin die Blutfettwerte und die Plaquebildung in den Arterien.

Senkung des Bluthochdrucks

In einer Studie an 92 Personen mit Herzproblemen wurde die Einnahme von Histidin mit einer Senkung des Bluthochdrucks in Verbindung gebracht, insbesondere bei höheren Dosierungen.

In einer Studie an Ratten mit erhöhtem Blutdruck wurde dieser durch eine orale Histidin-Supplementierung erheblich gesenkt. In ähnlicher Weise senkte Carnosin den Bluthochdruck bei übergewichtigen Ratten.

Antioxidationsmittel

In einer Studie mit 92 übergewichtigen Frauen, die an Histidinmangel litten, reduzierte die Supplementierung dieser Aminosäure über 12 Wochen die oxidative Spannung.

Eine andere Studie mit über 400 Frauen entdeckte einen Zusammenhang zwischen niedrigen Histidinwerten und oxidativem Stress. Außerdem hatten übergewichtige Frauen einen noch schlechteren antioxidativen Status, was möglicherweise auf ihren unregelmäßigen Histidin- und Argininstoffwechsel zurückzuführen ist.

Entzündungen

In 2 Forschungsstudien mit über 500 Frauen führte eine Histidin-Supplementierung zu einer Verringerung der Schwellungen, indem die Produktion von Entzündungszytokinen blockiert wurde.

Blutzuckerspiegel

In einer medizinischen Studie an 92 übergewichtigen Frauen mit metabolischem Syndrom hat eine Histidin-Supplementierung (4 g/Tag über 12 Wochen) die Insulinresistenz deutlich verringert.

Eine Beobachtungsstudie an 88 übergewichtigen Personen brachte eine höhere Histidinzufuhr mit niedrigeren Nüchternblutzuckerwerten und einer erhöhten Insulinempfindlichkeit in Verbindung.

Bei Mäusen half eine Ergänzung mit Histidin und Carnosin, diabetische Probleme zu vermeiden.

Gehirnfunktion

In einer wissenschaftlichen Studie mit 20 Personen, die an anhaltender Müdigkeit und Schlafstörungen litten, verbesserte eine zweiwöchige Supplementierung mit Histidin die Aufmerksamkeit, das Gedächtnis und die Klarheit des Denkens und verringerte gleichzeitig die Müdigkeit.

In einer anderen Studie mit 25 Golfkriegsveteranen hat die Behandlung mit Carnosin die kognitiven Funktionen verbessert.

Bei Ratten verbesserte eine Histidinergänzung das Kurzzeitgedächtnis und schützte das Gehirn vor Schäden, die durch eine verminderte Sauerstoffversorgung (zerebrale Anämie) verursacht werden.

Fettleibigkeit

In einer Beobachtungsstudie an 88 fettleibigen Personen wurde eine höhere Histidinzufuhr mit einem geringeren Body-Mass-Index (BMI), Taillenumfang und Bluthochdruck in Verbindung gebracht.

Histidin wird im Gehirn in Histamin umgewandelt. Bei Ratten reduzierte eine Histidin-Supplementierung ihr Fressverhalten durch die Umwandlung in Histamin. In einer anderen Forschungsstudie verringerte eine Histidin-Supplementierung nicht nur das Fressverhalten, sondern auch die Fettansammlung.

In einer alten klinischen Studie erwies sich Histidin jedoch als unzureichendes Mittel zur Unterdrückung von Heißhungerattacken.

Schutz der Haut

Histidin ist ein Vorläufer der Urocaninsäure, einer Substanz, die sich in den menschlichen Hautzellen ansammelt und die UV-Strahlung absorbiert. Die Urocaninsäure dient dabei als „natürlicher Sonnenschutz“, der die DNA vor Sonnenlicht schützen kann.

In einer medizinischen Studie mit 24 Personen, die an Ekzemen litten, verringerte die Einnahme von Histidin über einen Zeitraum von 4 Wochen die Krankheitsintensität erheblich, und 39 % der Patienten gaben an, sich „viel besser“ zu fühlen.

In zwei Forschungsstudien an Mäusen wurde festgestellt, dass der Urocansäurespiegel auf der Haut nach der Einnahme von Histidin erhöht ist, was zu einem erhöhten Schutz vor UV-Strahlung führt.

Vermeidung von Blutgerinnseln

In einer klinischen Studie an 18 Personen mit erhöhter Emboliebildung (spontane Thrombozytenaggregation) verhinderte die einwöchige Einnahme von Histidin eine Embolie. Die Wirkung wurde höchstwahrscheinlich durch die Wirkung von Arachidonsäure-Metaboliten abgeschwächt.

Vielleicht unzureichend für:

Katarakt

Augentropfen mit N-Acetylcarnosin, einem Dipeptid, das aus Histidin und Beta-Alanin besteht, werden üblicherweise zur Verbesserung des Grauen Stars ohne Operation angepriesen. In einer Meta-Analyse wurden jedoch keine ausreichenden Beweise für diese Behauptung gefunden.

Eine Histidin-Supplementierung verhinderte die Entwicklung von Katarakten bei Lachsen.

Tier- und Zellforschungsstudie (kein Beweis)

Es gibt keine wissenschaftlichen Beweise für die Verwendung von Histidin-Nahrungsergänzungsmitteln bei einer der in diesem Abschnitt aufgeführten Erkrankungen. Im Folgenden wird eine Zusammenfassung der vorhandenen tier- und zellbasierten Forschung gegeben, an der sich weitere Forschungsbemühungen orientieren müssen. Die Studien dürfen jedoch nicht als Beleg für einen gesundheitlichen Vorteil interpretiert werden.

Die Wilsonsche Krankheit

Die Wilson-Krankheit ist eine seltene genetische Erkrankung, die zu einer übermäßigen Kupferanreicherung in den Organen, insbesondere in der Leber, führt. In einer Forschungsstudie an Ratten hat eine Diät mit einem Überschuss an Histidin das überschüssige Leberkupfer mit dem Urin ausgeschwemmt.

Krampfanfälle

Bei Ratten verringerten Histidin-Injektionen die Intensität von Krampfanfällen. Die Autoren vermuteten, dass diese Wirkung auf die Funktion von Histidin als Vorläufer von Histamin, einem Anfallshemmer, zurückzuführen ist.

Beschränkungen und Vorbehalte

Es wurden nur sehr wenige medizinische Studien durchgeführt, die meisten davon an kleinen Populationen. Größere, solidere klinische Studien sind erforderlich, um die möglichen gesundheitlichen Vorteile von Histidin-Nahrungsergänzungen bei vielen Erkrankungen zu bestätigen.

Außerdem wurde in mehreren Forschungsstudien Histidin mit anderen Substanzen kombiniert, so dass der besondere Beitrag von Histidin zu den beobachteten Wirkungen schwer abzuschätzen ist. [9]

Histidinmangel

Indikationen & Anzeichen

Histidinämie gilt als gutartige Erkrankung. Viele Jahre lang wurden geistige Behinderung und Sprachstörungen mit Histidinämie in Verbindung gebracht. Heute werden diese Befunde jedoch als zufällig und nicht als Folge des Stoffwechseldefekts der Histidinämie angesehen, da Berichte über Folgeuntersuchungen beim Neugeborenenscreening gezeigt haben, dass die meisten Säuglinge mit Histidinämie keine wissenschaftlichen Symptome entwickeln (asymptomatisch). Dennoch wurde bei einigen Patienten mit Histidinämie über wissenschaftliche Symptome berichtet. Um dies mit den gutartigen Ergebnissen des Neugeborenen-Screenings in Einklang zu bringen, wurde vorgeschlagen, dass Histidinämie ein Risikoaspekt für die Entwicklung von ZNS-Problemen sein könnte, die nur unter unerwünschten Umständen, wie z. B. einem anormalen perinatalen Ereignis, auftreten könnten.

Personen mit Histidinämie haben erhöhte Werte der Aminosäure Histidin im Blut und übermäßige Mengen von Histidin, Imidazolbrenztraubensäure und anderen Stoffwechselprodukten des Imidazols im Urin. Viele Menschen mit Histidinämie passen sich an das Vorhandensein von extrem viel Histidin im Blut an und erleiden keine gesundheitlichen Folgen.

Laut medizinischer Fachliteratur zeigen Säuglinge, die von Müttern mit Histidinämie (mütterliche Histaminie) geboren wurden, keine Symptome.

Ursachen

Histidinämie wird autosomal rezessiv erworben. Genetische Krankheiten werden von zwei Genen bestimmt, von denen eines vom Vater und eines von der Mutter stammt.

Rezessive Erbkrankheiten treten auf, wenn ein Mensch von jedem Elternteil eine irreguläre Variante eines Gens erbt. Wenn eine Person ein reguläres Gen und ein ungewöhnliches alternatives Gen für die Krankheit erhält, ist sie ein Träger der Krankheit, zeigt aber normalerweise keine Symptome. Die Gefahr, dass 2 Trägerelternteile beide das Gen für die abnormale Variante weitergeben und deshalb ein betroffenes Kind haben, liegt bei jeder Schwangerschaft bei 25 %. Das Risiko, ein Kind zu bekommen, das wie die Mutter und der Vater Träger ist, beträgt bei jeder Schwangerschaft 50 %. Die Chance, dass ein Kind die regulären Gene sowohl von der Mutter als auch vom Vater erhält, liegt bei 25 %. Die Gefahr ist für Männer und Frauen gleich groß. [10]

Negative Auswirkungen

Auch wenn es unwahrscheinlich ist, dass man extrem hohe Mengen an Histidin allein über die Nahrung zu sich nimmt, ist es möglich, übermäßige Mengen über Nahrungsergänzungsmittel zu sich zu nehmen, was bestimmte unerwünschte Wirkungen auslösen kann. In Studien wurde festgestellt, dass bei der Einnahme extrem hoher Histidindosen (etwa 32 Gramm/Tag oder mehr) negative Auswirkungen wie Muskelschwäche, Schläfrigkeit und Müdigkeit, Kopfschmerzen, Magen-Darm-Probleme wie Übelkeit und Appetitlosigkeit, Depressionen und Gedächtnisstörungen auftreten können. Einige davon könnten auf eine ungünstige Stickstoffbilanz zurückzuführen sein.

Andere ungünstige Auswirkungen, die mit einem hohen Histidinspiegel verbunden sind, wurden ebenfalls in Tierversuchen nachgewiesen, aber es ist nicht bekannt, wie sich diese Auswirkungen auf den Menschen übertragen lassen. In Forschungsstudien mit Ratten wurden als Komplikationen im Zusammenhang mit hohen Histidinwerten im Gehirn und in der Leber Kupfermangel, verminderte Leberfunktion, hoher Cholesterinspiegel und Appetitlosigkeit festgestellt.

Einige der möglichen unerwünschten Wirkungen einer zu hohen Eiweißzufuhr sind Gewichtszunahme, Nierenprobleme, Unregelmäßigkeiten und schlechter Atem. Wer an einer Nieren- oder Lebererkrankung leidet, sollte keine großen Mengen an Aminosäuren zu sich nehmen, ohne mit einem Arzt zu sprechen. [11]

Nahrungsmittelquellen und empfohlene Zufuhr

Da der Körper die benötigten Aminosäuren nicht selbst herstellen kann, ist es wichtig, sie über die Nahrung aufzunehmen.

Viele Lebensmittel sind reich an essenziellen Aminosäuren, so dass es leicht ist, den täglichen Bedarf zu decken.

Nachstehend finden Sie den täglichen Bedarf an essenziellen Aminosäuren, wie er von der Weltgesundheitsorganisation angegeben wird. Diese Werte gelten für Erwachsene pro 1 kg Körpergewicht:.

• Histidin: 10 mg
• Isoleucin: 20 mg
• Leucin: 39 mg
• Lysin: 30 mg
• Methionin: 10,4 mg
• Phenylalanin kombiniert mit der überflüssigen Aminosäure Tyrosin: 25 mg
• Threonin: 15 mg
• Tryptophan: 4 mg
• Valin: 26 mg

Um herauszufinden, wie viel Sie pro Tag zu sich nehmen sollten, können Sie die oben genannten Zahlen mit Ihrem Gewicht in Kilogramm multiplizieren. Zum Beispiel muss eine Person, die 60 kg wiegt, 1.200 mg (1,2 Gramm) Isoleucin pro Tag zu sich nehmen.

Bei vielen Diäten ist es sehr einfach, diese Anforderungen zu erfüllen, so dass es im Allgemeinen nicht erforderlich ist, den Verbrauch bestimmter Aminosäuren zu verfolgen.

Ein 174 Gramm schweres Stück geschmorte Hühnerbrust beispielsweise liefert 55,9 Gramm Gesamtprotein und erfüllt oder übertrifft damit schnell die oben genannten Anforderungen.

Nahrungsmittelquellen

Lebensmittel, die alle neun lebenswichtigen Aminosäuren enthalten, werden als vollständige Proteine bezeichnet.

Die folgenden Lebensmittel sind vollständige Proteinquellen:.

• Fleisch
• Meeresfrüchte
• Geflügelfleisch
• Eier
• Molkereiprodukte

Soja- und Erbsenprotein sind vollständige pflanzliche Proteinquellen.

Andere pflanzliche Eiweißquellen wie Bohnen, Nüsse und bestimmte Getreidesorten gelten als unzureichende Eiweißquellen, weil ihnen eine oder mehrere der essenziellen Aminosäuren fehlen.

Wenn Sie sich pflanzlich ernähren, können Sie dennoch eine ausreichende Versorgung mit allen 9 lebenswichtigen Aminosäuren gewährleisten, indem Sie täglich eine Reihe von pflanzlichen Proteinen zu sich nehmen.

Wenn Sie beispielsweise eine Reihe von pflanzlichen Proteinen wie Bohnen, Nüsse, Samen, Vollkorngetreide und Gemüse wählen, können Sie sicherstellen, dass Sie Ihren Bedarf an lebenswichtigen Aminosäuren decken, selbst wenn Sie sich dafür entscheiden, tierische Produkte von Ihrem Ernährungsplan auszuschließen.

Zusammenfassung

Viele tierische und pflanzliche Lebensmittel wie Fleisch, Eier, Quinoa und Soja enthalten alle neun lebenswichtigen Aminosäuren und gelten als Gesamtproteine. [12]

Besondere Sicherheitsmaßnahmen und Warnhinweise

Schwangerschaft und Stillzeit: Über die Verwendung von Histidin während der Schwangerschaft und Stillzeit ist nicht genügend bekannt. Gehen Sie auf Nummer sicher und vermeiden Sie die Einnahme.

Folsäuremangel: Wenn Sie unter diesem Zustand leiden, sollten Sie Histidin nicht verwenden. Es kann dazu führen, dass sich eine unerwünschte Chemikalie namens Formiminoglutaminsäure (Figlu) im Körper ansammelt. [13]

Abschluss

His verfügt über besondere chemische und metabolische Eigenschaften, die die Grundlage für seine Verwendung zur Behandlung einer Vielzahl von Krankheiten bilden. His-reiche Lösungen haben eindeutige Vorteile bei der Erhaltung von Organen für Transplantationen und der Sicherheit des Herzmuskels bei herzchirurgischen Behandlungen. Weitere Studien sind erforderlich, um die Auswirkungen auf die Muskelermüdung bei anstrengender körperlicher Betätigung, auf neurologische Erkrankungen, das metabolische Syndrom, die atopische Dermatitis, die urämische Anämie, die gegen die Behandlung mit Erythropoetin resistent ist, und auf entzündliche Darmerkrankungen sowie als Ergänzung zur Steigerung der Wirksamkeit von Methotrexat bei der Behandlung bösartiger Erkrankungen zu klären.

Anzeichen von Toxizität, mutagener Aktivität und allergischen Reaktionen sind nicht bekannt. Besorgniserregend sind die Berichte über die Erhöhung der Leberwerte, den Anstieg des Ammoniak- und Glutaminspiegels und die Verringerung des BCA-Spiegels, was darauf hindeutet, dass eine Supplementierung mit His bei Patienten mit Lebererkrankungen ungeeignet sein könnte.

Zusammenfassend lässt sich sagen, dass his-haltige Nahrungsergänzungsmittel sichere und wirksame Substanzen zu sein scheinen, die ein vielversprechendes Wiederherstellungspotenzial bei unglaublich vielen Erkrankungen haben. Randomisierte, regulierte Interventionsversuche am Menschen mit his-haltigen Substanzen sind notwendig, um ihre Wirksamkeit bei bestimmten Erkrankungen zu validieren. [14]

Empfehlungen

1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/histidine
2. Https://www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-467/histidine
3. Https://www.infoplease.com/encyclopedia/science/biochemistry/concepts/histidine
4. Https://de.wikipedia.org/wiki/histidine
5. Http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/histidine.html
6. Https://go.drugbank.com/drugs/db00117
7. Https://medlineplus.gov/ency/article/002222.htm
8. Https://www.verywellhealth.com/histidine-4777164#toc-what-is-histidine-used-for
9. Https://supplements.selfdecode.com/blog/histidine/
10. Https://rarediseases.org/rare-diseases/histidinemia/
11. Https://draxe.com/ernaehrung/histidine-benefits/
12. Https://www.healthline.com/nutrition/essential-amino-acids#food-sources-recommended-intake
13. Https://www.rxlist.com/histidine/supplements.htm#specialprecautionswarnings
14. Https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/pmc7146355/