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Leucin

Eine weiße, kristalline, notwendige Aminosäure (C6H13NO2), die durch die Hydrolyse von Nahrungsproteinen (wie Eiern, Soja oder Fisch) gewonnen wird und eine entscheidende Rolle bei verschiedenen physiologischen Funktionen spielt (als Leitlinie der Insulinsekretion und Stimulation der Proteinsynthese im Skelettmuskel). [1]

Überblick

Bemerkenswert ist, dass Leucin die erste Aminosäure ist, die mTOR in Säugetierzellen aktiviert, und dieses System hilft, die erste Beobachtung in den frühen 1970er Jahren zu erklären, dass Leucin die Proteinsynthese stimuliert und die Proteolyse im Skelettmuskel von Ratten behindert. [2]

Geschichte

Leucin, eine Aminosäure, die bei der Hydrolyse vieler gängiger Proteine entsteht. Sie gehört zu den ersten Aminosäuren, die in Muskelfasern und Wolle gefunden wurden (1819), ist in großen Mengen (etwa 15 %) im Hämoglobin (dem sauerstofftransportierenden Pigment der roten Blutkörperchen) enthalten und gehört zu den so genannten lebenswichtigen Aminosäuren für Ratten, Geflügel und Menschen, d. h. sie können sie nicht selbst herstellen und müssen sie mit der Nahrung aufnehmen. In Pflanzen und Mikroben wird es aus Brenztraubensäure (ein Produkt des Abbaus von Kohlenhydraten) synthetisiert. [3]

Pharmakologie

Pharmakodynamik

Leucin ist eine diätetische Aminosäure mit der Fähigkeit, die myofibrilläre Muskelproteinsynthese direkt zu fördern. Diese Wirkung von Leucin ergibt sich aus seiner Rolle als Aktivator des Mechanistic Target of Rapamycin (mTOR), einer Serin-Threonin-Proteinkinase, die die Proteinbiosynthese und das Zellwachstum steuert. Die Aktivierung von mTOR durch Leucin wird durch Rag-GTPasen, die Bindung von Leucin an Leucyl-tRNA-Synthetase, die Bindung von Leucin an Sestrin 2 und möglicherweise andere Mechanismen vermittelt.

Stoffwechselprozess beim Menschen

Der Stoffwechselprozess von Leucin findet in vielen Geweben des menschlichen Körpers statt; der größte Teil des mit der Nahrung aufgenommenen Leucins wird jedoch in der Leber, im Fett- und im Muskelgewebe verstoffwechselt. Fett- und Muskelgewebe verwenden Leucin für die Bildung von Sterolen und anderen Verbindungen. Der kombinierte Leucinverbrauch in diesen beiden Geweben ist 7 Mal höher als in der Leber.

Bei gesunden Menschen werden etwa 60 % des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins nach einigen Stunden verstoffwechselt, wobei etwa 5 % (zwischen 2 und 10 %) des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins in β-Hydroxy-β-Methylbuttersäure (HMB) umgewandelt werden. Etwa 40 % des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins wird in Acetyl-CoA umgewandelt, das anschließend für die Synthese anderer Stoffe verwendet wird.

Der größte Teil des L-Leucin-Stoffwechsels wird zunächst durch das Enzym der verzweigtkettigen Aminosäuren-Aminotransferase katalysiert, wobei α-Ketoisocaproat (α-KIC) entsteht. α-KIC wird hauptsächlich durch das mitochondriale Enzym verzweigtkettige α-Ketosäure-Dehydrogenase verstoffwechselt, das es in Isovaleryl-CoA umwandelt. Isovaleryl-CoA wird anschließend durch Isovaleryl-CoA-Dehydrogenase verstoffwechselt und in MC-CoA umgewandelt, das für die Synthese von Acetyl-CoA und anderen Substanzen verwendet wird. Bei Biotinmangel kann HMB aus MC-CoA durch Enoyl-CoA-Hydratase und ein nicht identifiziertes Thioesterase-Enzym synthetisiert werden, die MC-CoA in HMB-CoA bzw. HMB-CoA in HMB umwandeln. Eine relativ geringe Menge α-KIC wird in der Leber durch das zytosolische Enzym 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase (KIC-Dioxygenase) metabolisiert, das α-KIC in HMB umwandelt. Bei gesunden Menschen ist dieser kleine Weg – der die Umwandlung von l-Leucin in α-KIC und dann in HMB umfasst – der vorherrschende Weg der HMB-Synthese.

Ein kleiner Teil des l-Leucin-Stoffwechsels – weniger als 5 % in allen Geweben außer den Hoden, wo er etwa 33 % ausmacht – wird zunächst von der Leucin-Aminomutase katalysiert, wodurch β-Leucin entsteht, das anschließend von einer Reihe nicht charakterisierter Enzyme in β-Ketoisocaproat (β-KIC), β-Ketoisocaproyl-CoA und danach in Acetyl-CoA umgewandelt wird.

Der Stoffwechselprozess von HMB wird von einem nicht charakterisierten Enzym katalysiert, das es in β-Hydroxy-β-methylbutyryl-CoA (HMB-CoA) umwandelt. HMB-CoA wird entweder durch Enoyl-CoA-Hydratase oder ein anderes nicht charakterisiertes Enzym verstoffwechselt, wobei β-Methylcrotonyl-CoA (MC-CoA) bzw. Hydroxymethylglutaryl-CoA (HMG-CoA) entsteht. MC-CoA wird dann durch das Enzym Methylcrotonyl-CoA-Carboxylase in Methylglutaconyl-CoA (MG-CoA) umgewandelt, das anschließend durch Methylglutaconyl-CoA-Hydratase in HMG-CoA umgewandelt wird. HMG-CoA wird dann durch die HMG-CoA-Lyase in Acetyl-CoA und Acetoacetat gespalten oder über den Mevalonat-Weg zur Herstellung von Cholesterin verwendet.

Synthese in nicht-menschlichen Organismen

Leucin ist eine wichtige Aminosäure im Ernährungsplan von Tieren, da ihnen der komplette Enzymweg fehlt, um sie de novo aus möglichen Vorläufersubstanzen zu synthetisieren. Folglich müssen sie sie mit der Nahrung aufnehmen, normalerweise als Bestandteil von Proteinen. Pflanzen und Mikroorganismen synthetisieren Leucin aus Brenztraubensäure mit einer Reihe von Enzymen:.

  • Acetolactat-Synthase
  • Acetohydroxysäure-Isomeroreduktase
  • Dihydroxysäure-Dehydratase
  • α-Isopropylmalat-Synthase
  • α-Isopropylmalat-Isomerase
  • Leucin-Aminotransferase

Die Synthese der kleinen, hydrophoben Aminosäure Valin umfasst ebenfalls den ersten Teil dieses Weges. [4]

Wirkungssystem

Diese Gruppe der lebenswichtigen Aminosäuren werden als verzweigtkettige Aminosäuren, BCAAs, bezeichnet. Da dieser Plan aus Kohlenstoffatomen vom Menschen nicht hergestellt werden kann, sind diese Aminosäuren ein essentieller Bestandteil des Ernährungsplans. Der Abbau aller drei Verbindungen beginnt im Muskel und liefert NADH und FADH2, die zur ATP-Erzeugung verwendet werden können. Für den Abbau aller drei Aminosäuren werden in den ersten beiden Schritten die gleichen Enzyme verwendet. Der erste Schritt ist in jedem Fall eine Transaminierung mit einer einzigen BCAA-Aminotransferase, mit a-Ketoglutarat als Aminakzeptor. Infolgedessen entstehen drei verschiedene A-Ketosäuren, die mit einer typischen verzweigtkettigen A-Ketosäure-Dehydrogenase oxidiert werden, wodurch die drei verschiedenen CoA-Derivate entstehen. In der Folge verzweigen sich die Stoffwechselwege und es entstehen zahlreiche Zwischenprodukte. Das Hauptprodukt von Valin ist Propionyl-CoA, die glucogene Vorstufe von Succinyl-CoA. Der Isoleucin-Katabolismus endet mit der Bildung von Acetyl-CoA und Propionyl-CoA; daher ist Isoleucin sowohl glucogen als auch ketogen. Leucin löst AcetylCoA und AcetoacetylCoA aus und wird daher als streng ketogen eingestuft. Es gibt eine Reihe genetisch bedingter Krankheiten, die mit einem gestörten Katabolismus der BCAAs einhergehen. Das typischste Problem liegt in der verzweigtkettigen A-Ketosäure-Dehydrogenase. Da es nur ein Dehydrogenase-Enzym für alle drei Aminosäuren gibt, sammeln sich alle 3 A-Ketosäuren und werden mit dem Urin ausgeschieden. Die Krankheit wird wegen des besonderen Geruchs des Urins bei den Betroffenen Ahornsirup-Urin-Krankheit genannt. Die geistigen Behinderungen sind in diesen Fällen erheblich. Da es sich um wichtige Aminosäuren handelt, können sie im Ernährungsplan leider nicht stark eingeschränkt werden; letztlich ist das Leben der Betroffenen kurz und der Fortschritt ungewöhnlich Die primären neurologischen Probleme sind auf eine schlechte Entwicklung des Myelins im ZNS zurückzuführen. [5]

Nahrungsmittel mit Leucin

Für die meisten Menschen ist es am besten, Leucin und andere BCAAs über die Nahrung aufzunehmen. Die Food and Drug Administration kontrolliert Nahrungsergänzungsmittel nicht, so dass sie möglicherweise nicht genau das enthalten, was sie vorgeben zu tun. Sie können Nebenwirkungen haben oder mit anderen Medikamenten interagieren. Nahrungsergänzungsmittel sind in erster Linie sicher, wirtschaftlich und wohlschmeckend.

Die Nährwertkennzeichnung von Lebensmitteln enthält keine Angaben zu den einzelnen Aminosäuren, so dass die meisten Menschen einfach darauf achten sollten, dass sie genügend Eiweiß zu sich nehmen. Erwachsene benötigen etwa 7 Gramm (g) Eiweiß pro 20 Pfund Körpergewicht, d. h. eine Person, die 140 Pfund wiegt, benötigt 49 g.

Sowohl pflanzliche als auch tierische Lebensmittel können Ihren Eiweißbedarf decken. Früher galten tierische Lebensmittel als bemerkenswerte Eiweißlieferanten, da sie alle wichtigen Aminosäuren enthalten.

Ernährungswissenschaftler erklären nun, dass es nicht erforderlich ist, alle lebenswichtigen Aminosäuren auf einmal zu sich zu nehmen. Stattdessen können sie über den Tag verteilt werden, so dass es für Veganer und Vegetarier viel einfacher ist, den empfohlenen Eiweißbedarf zu decken.

Es gibt viele Nahrungsquellen für Leucin und andere BCAAs. Betrachten Sie diese gesunden Quellen für Aminosäuren:.

Lachs

Lachs liefert nicht nur Aminosäuren, sondern auch Omega-3-Fettsäuren. Es gibt einige gesundheitliche Bedenken gegen Zuchtlachs. Entscheiden Sie sich für Wildfänge oder beschränken Sie Ihre monatlichen Portionen.

Kichererbsen

Diese ernährungsphysiologischen Superstars enthalten 7 g Eiweiß und 6 g Ballaststoffe in nur einer halben Tasse, und sie enthalten auch viel Eisen. Genießen Sie sie als Hummus oder fügen Sie sie zu Suppen, Eintöpfen, Currys und Salaten hinzu.

Wildreis

Versuchen Sie es mit braunem Reis anstelle von weißem. Sie erhalten einen nussigen Geschmack und eine leicht zähe Konsistenz, die viele Menschen schätzen.

Eier

Sogar die American Heart Association sagt, dass ein Ei pro Tag in Ordnung ist. Ein Ei liefert Ihnen 6 g Eiweiß.

Sojabohnen

Dieses vielseitige Gemüse ist in verschiedenen Varianten erhältlich, darunter Tofu, Tempeh, Edamame und geröstete Sojabohnen. Heutzutage ist texturiertes Sojaprotein leicht in Lebensmittelgeschäften erhältlich. Es kann in zahlreichen Mahlzeiten Fleisch ersetzen.

Nüsse

Mandeln, Paranüsse und Cashewnüsse sind ausgezeichnete Quellen für die notwendigen Aminosäuren. Das Gleiche gilt für Erdnüsse, obwohl sie eigentlich Gemüse und keine Nüsse sind.

Rindfleisch

Rindfleisch ist eine der besten Quellen für Aminosäuren. Um die Aufnahme von Fetten und Cholesterin zu verringern, sollten Sie ein mageres Stück wählen oder Rindfleisch aus Weidehaltung probieren. [6]

Vorteile

  1. Wirkt muskelaufbauend
  2. Verhindert Muskelabbau
  3. Verbessert die Leistungsfähigkeit
  4. Hilft beim Fettabbau
  5. Fördert die Erholung der Muskeln
  6. Stabilisiert den Blutzuckerspiegel

Aufbau von Muskeln

L-Leucin ist ein beliebtes Supplement bei Bodybuildern und Sportlern aufgrund seiner starken Auswirkungen auf den Muskelaufbau. Als eine der entscheidenden Aminosäuren, die an der Muskelsynthese beteiligt sind, kann es helfen, den Muskelaufbau auszulösen, um Ihre Übung zu verbessern.

Dennoch hat die Forschung gemischte Ergebnisse über die voraussichtlichen Ergebnisse dieser Aminosäure aufgedeckt. In einer Langzeitstudie aus Frankreich wurde beispielsweise festgestellt, dass Leucin bei der Förderung des Muskelwachstums und der Steigerung der Leistungsfähigkeit wesentlich effektiver ist, wenn es mit anderen Aminosäuren kombiniert und nicht allein eingenommen wird. Die Aufnahme einer Vielzahl von eiweißhaltigen Lebensmitteln in Ihren Ernährungsplan kann dazu beitragen, die Ergebnisse von Leucin zu optimieren, indem sie eine breite Palette von Aminosäuren und wichtigen Nährstoffen zur Unterstützung des Muskelwachstums liefert.

Verhindert Muskelabbau

Wenn man älter wird, gibt es viele Veränderungen im Körper. Sarkopenie, die fortschreitende Degeneration der Skelettmuskulatur, ist eine der bemerkenswertesten Auswirkungen des fortgeschrittenen Alters. Dieser Zustand kann zu Schwäche und verminderter Ausdauer führen, was eine Abnahme der körperlichen Aktivität zur Folge hat.

Es wird angenommen, dass Leucin dazu beiträgt, den Muskelabbau zu verlangsamen und die Auswirkungen des Alterns zu verringern. Eine Forschungsstudie, die an der Abteilung für Innere Medizin der University of Texas Medical Branch durchgeführt und in Clinical Nutrition veröffentlicht wurde, zeigte, dass Leucin die Muskelsynthese bei älteren Erwachsenen, die die empfohlene Proteinmenge pro Mahlzeit zu sich nehmen, unterstützt. Ein anderes, in Frankreich durchgeführtes und oben erwähntes Modell am Menschen kam zu ähnlichen Ergebnissen und zeigte, dass Leucin-Nahrungsergänzungen auch in der Lage waren, den durch Unterernährung verursachten Gewichtsverlust bei älteren Menschen zu begrenzen.

Verbesserung der Leistungsfähigkeit

Neben der Verwendung von Leucin für das Bodybuilding greifen sowohl Profi- als auch Anfängersportler auf diese essenzielle Aminosäure zurück, um ihre körperliche Leistungsfähigkeit zu steigern.

Eine Studie, die am Institute of Sport and Workout Science der James Cook University in Australien durchgeführt und im European Journal of Applied Physiology veröffentlicht wurde, ergab, dass die sechswöchige Einnahme von Leucin-Nahrungsergänzungsmitteln sowohl die Ausdauer als auch die Kraft des Oberkörpers bei Kanusportlern deutlich verbesserte. Eine andere Studie, die 2016 im European Journal of Scientific Nutrition veröffentlicht wurde, zeigte ebenfalls, dass eine Leucin-Supplementierung die Magermasse und die praktische Leistung bei älteren Erwachsenen verbesserte.

Hilfe beim Fettabbau

Wenn Sie Muskeln aufbauen und gleichzeitig etwas zusätzliches Körperfett abbauen möchten, könnte Leucin genau das Richtige für Sie sein. Zahlreiche Forschungsstudien haben nämlich ergeben, dass Leucin bei der Gewichtsabnahme sehr wirksam sein kann.

Ein Tierversuch der Abteilung für Lebensmittelwissenschaft und spekulative Ernährung der Universität von São Paulo in Brasilien zeigte, dass die Ergänzung von Ratten mit einer niedrigen Leucin-Dosis über einen Zeitraum von sechs Wochen zu einem erhöhten Gewichtsverlust im Vergleich zu einer Kontrollgruppe führte. Laut einer 2015 in der Zeitschrift Nutrients veröffentlichten Auswertung hat diese Aminosäure auch gezeigt, dass sie den Fettaufbau während des Alterns verringert und das Fortschreiten von ernährungsbedingter Fettleibigkeit verhindert.

Fördert die Muskelheilung

Krämpfe und Muskelkater sind lästige Probleme, mit denen viele Menschen nach einem Besuch im Fitnessstudio zu kämpfen haben. Nach einem besonders intensiven Training können diese Muskelschmerzen sogar ausreichen, um Sie einige Tage vom Fitnessstudio fernzuhalten, Ihren Zeitplan völlig durcheinander zu bringen und Ihre Fitnessziele aufzuschieben.

Forschungsstudien haben einige vielversprechende Ergebnisse über die mögliche Funktion von Leucin bei der Muskelheilung erbracht. Eine Studie der Abteilung für Lebensmittelwissenschaft und menschliche Ernährung an der Universität von Illinois berichtet, dass die Einnahme von Leucin direkt nach dem Training die Muskelheilung und die Muskelproteinsynthese anregen kann. Eine andere Studie, die an der School of Sport and Workout und dem Institute of Food, Nutrition and Person Health an der Massey University in Neuseeland durchgeführt wurde, zeigte, dass eine Supplementierung mit dieser Aminosäure die Heilung verbessert und die hochintensive Ausdauerleistung bei männlichen Radfahrern nach dem Training an aufeinanderfolgenden Tagen erhöht.

Unterstützt den Blutzuckerspiegel

Hyperglykämie, also ein hoher Blutzuckerspiegel, kann der Gesundheit schaden. Kurzfristig kann ein hoher Blutzuckerspiegel Anzeichen wie Müdigkeit, ungewollten Gewichtsverlust und erhöhten Durst verursachen. Bleibt ein hoher Blutzuckerspiegel länger unbehandelt, kann er weitaus schwerwiegendere Folgen haben, darunter Nervenschäden, Nierenprobleme und ein erhöhtes Risiko für Hautinfektionen.

Einige Forschungsstudien deuten darauf hin, dass Leucin zur Aufrechterhaltung eines regelmäßigen Blutzuckerspiegels beitragen kann. Eine Forschungsstudie am Menschen, die von der Abteilung für Endokrinologie, Stoffwechsel und Ernährung des VA Medical Center in Minneapolis durchgeführt und in der Zeitschrift Metabolic Process veröffentlicht wurde, ergab, dass Leucin, das zusammen mit Glukose eingenommen wurde, die Insulinsekretion fördert und den Blutzuckerspiegel bei Personen senkt. Eine In-vitro-Studie aus China aus dem Jahr 2014 zeigte ebenfalls, dass Leucin die Fähigkeit hat, die Insulinsignalisierung und die Glukoseaufnahme zu unterstützen, um den Blutzuckerspiegel in Schach zu halten. [7]

Nebenwirkungen und Gefahren von Leucin

Bei der Einnahme von Leucin als Nahrungsergänzungsmittel kann es zu negativen Auswirkungen kommen, was ein Grund dafür ist, dass es in der Regel am besten ist, die Nährstoffe aus ganzen Lebensmitteln zu beziehen.

Nach Angaben des University of Rochester Medical Center kann die Einnahme von Leucin-Nahrungsergänzungsmitteln eine Reihe von unerwünschten Wirkungen haben.

  • Negative Stickstoffbilanz Ein einziges Aminosäurepräparat kann eine negative Stickstoffbilanz auslösen, was die Funktionsfähigkeit des Stoffwechsels beeinträchtigen und die Nieren stärker belasten kann.
  • Hypoglykämie Sehr hohe Dosierungen von Leucin können einen niedrigen Blutzucker auslösen.
  • Pellagra Extrem hohe Leucin-Dosen können auch Pellagra auslösen, zu deren Anzeichen Haarausfall, Magen-Darm-Probleme und Hautveränderungen gehören.

Im Allgemeinen dürfen Nahrungsergänzungsmittel keine gesunden, vollständigen Mahlzeiten ersetzen, und es ist wichtig, eine Vielzahl von Lebensmitteln zu essen, so die U.S. Food & & Drug Administration. Die Kombination von Nahrungsergänzungsmitteln, die Verwendung von Nahrungsergänzungsmitteln zusammen mit Medikamenten oder die Einnahme einer großen Menge von Nahrungsergänzungsmitteln kann schädliche Folgen haben. Ihr Arzt kann Ihnen bei der Entscheidung helfen, ob Sie Leucin-Ergänzungen benötigen, und Sie dabei unterstützen, ein gesundes Gleichgewicht zwischen den von Ihnen benötigten Lebensmitteln und Nährstoffen herzustellen. [8]

Leucinmangel

Leucinmangel führt zu einer Beeinträchtigung der Leistungsfähigkeit der Muskeln und der Leber. Bei Leucinmangel kommt es zu einer starken Erschöpfung des Körpers. Leucinmangel kann bestimmte Anzeichen hervorrufen. Einige dieser Anzeichen sind:.

  • Müdigkeit
  • Schwacher Muskelaufbau
  • Schwache Wundheilung
  • Gewichtszunahme

Ein Leucinmangel herrscht bei Personen vor, die mit Essstörungen wie Bulimie und Anorexia nervosa zu kämpfen haben. Auch eine unausgewogene Ernährung kann zu Leucinmangel führen. Er entsteht zum Beispiel durch die Aufnahme von mehr Fast Food und zu wenig Eiweiß. Darüber hinaus benötigen Personen, die aufgrund langer Arbeitszeiten zu Druck und psychischem Stress neigen, oft mehr Leucin. Solche Probleme der Lebensführung verursachen ebenfalls einen Mangel.

Forschungsstudien empfehlen, dass umfangreiche aerobe Aktivitäten und Krafttraining den täglichen Leucinverbrauch erhöhen könnten. Es gibt Vorschläge, den derzeit empfohlenen Leucinverbrauch von 14 mg/kg Körpergewicht täglich auf 45 mg/kg Körpergewicht bei inaktiven Erwachsenen zu erhöhen. Bei Personen, die sich intensiv körperlich betätigen und Krafttraining betreiben, um eine bessere Proteinsynthese zu erreichen, muss die Zufuhr erhöht werden. Andernfalls beeinträchtigt es ihre Muskelkraft und Leistungsfähigkeit. Darüber hinaus sind Personen mit Lebererkrankungen anfällig für Leucinmangel. Aus diesem Grund benötigen Menschen aus diesen Kategorien hohe Mengen an Leucin. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass Lutein die Gewebereparatur, die Heilung von Verletzungen, den Muskelaufbau, die Muskelreparatur und die Vermeidung von Muskelverlust unterstützt. [9]

Krankheiten, die durch Leucinmangel verursacht werden

Die Ahornsirup-Urin-Krankheit (MSUD) ist eine ungewöhnliche genetische Störung, die durch einen Mangel an einem Enzymkomplex (verzweigtkettige Alpha-Ketosäure-Dehydrogenase) gekennzeichnet ist, der für den Abbau (die Verstoffwechselung) der drei verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAAs) Leucin, Isoleucin und Valin im Körper benötigt wird. Das Ergebnis dieser Stoffwechselstörung ist, dass sich alle drei BCAAs, zusätzlich zu einer Reihe ihrer gefährlichen Nebenprodukte (insbesondere ihre jeweiligen natürlichen Säuren), in abnormaler Weise ansammeln. Bei der traditionellen, extremen Form der MSUD beginnen die Plasmakonzentrationen der BCAAs innerhalb weniger Stunden nach der Geburt zu steigen. Bleibt dies unbemerkt, treten die ersten Symptome auf, oft schon innerhalb der ersten 24-48 Stunden des Lebens.

Die Diskussion beginnt mit unspezifischen Anzeichen zunehmender neurologischer Funktionsstörungen wie Lethargie, Gereiztheit und schlechter Nahrungsaufnahme, bald gefolgt von fokalen neurologischen Anzeichen wie unregelmäßigen Bewegungen, zunehmender Spastik und bald darauf von Krampfanfällen und zunehmendem Koma. Wird dies vernachlässigt, ist eine fortschreitende geistige Retardierung unvermeidlich, und der Tod tritt in der Regel innerhalb von Wochen oder Monaten ein. Der einzige spezifische Befund, der sich von der MSUD unterscheidet, ist die Entwicklung eines charakteristischen Geruchs, der an Ahornsirup erinnert und sich am leichtesten im Urin und im Ohrenschmalz nachweisen lässt und bereits ein oder zwei Tage nach der Geburt gerochen werden kann. Die Toxizität ist das Ergebnis der zerstörerischen Wirkung von Leucin auf das Gehirn, begleitet von einer schweren Ketoazidose, die durch die Anhäufung der drei verzweigtkettigen Ketosäuren (BCKAs) hervorgerufen wird.

Die Krankheit kann durch einen speziellen Ernährungsplan, bei dem die drei BCAAs sorgfältig kontrolliert werden, wirksam behandelt werden. Trotz der Behandlung sind MSUD-Patienten jeden Alters jedoch weiterhin stark gefährdet, eine akute metabolische Dekompensation (Stoffwechselkrisen) zu erleiden, die häufig durch Infektionen, Verletzungen, Nahrungsentzug (Fasten) und sogar durch psychische Anspannung ausgelöst wird. Während dieser Episoden kommt es zu einem schnellen, abrupten Anstieg des Aminosäurespiegels, der ein sofortiges medizinisches Eingreifen erfordert.

Es gibt 3 oder möglicherweise 4 Typen von MSUD: den zeitlosen Typ, den intermediären Typ, den periodischen Typ und möglicherweise einen auf Thiamin reagierenden Typ. Jeder der zahlreichen Subtypen der MSUD weist unterschiedliche Werte der Restenzymaktivität auf, die die variable Intensität und das Alter des Beginns darstellen. Alle Arten werden autosomal rezessiv erworben. [10]

Leucin-Dosierung

Die Leucin-Dosierung ist ein umstrittenes Thema. Die Verwendung von 2,5 Gramm Leucin hat einen Anstieg der MPS gezeigt. Einige Forscher raten zu einem Gesamtverbrauch von 10 Gramm Leucin pro Tag, verteilt auf die Mahlzeiten.

Die beste Art, Leucin zu konsumieren, ist die Einnahme während des Trainings in Form von BCAAs. 5 Gramm können als Intra-Workout eingenommen werden und innerhalb von dreißig Minuten nach dem Training werden 10 Gramm verbraucht. Allerdings ist zu beachten, dass Molke, wenn sie als Post-Workout-Shake eingenommen wird, einen höheren Leucin-Gehalt hat (100 Gramm enthalten 10 Gramm Leucin). Leucin muss in jeder Mahlzeit enthalten sein, und vorzugsweise sollte jede Mahlzeit mindestens 2,5 Gramm Leucin enthalten. [11]

Wechselwirkungen zwischen Kräutern und Medikamenten

  • Insulin und andere antidiabetische Medikamente: Leucin kann die Insulinsekretion stimulieren und kann zusätzliche hypoglykämische Wirkungen haben.
  • Vitamine B3 und B6: Leucin kann die Synthese dieser Vitamine behindern.
  • PDE5-Hemmer (Sildenafil): Tiermodelle deuten darauf hin, dass Leucin synergistische Wirkungen haben könnte. Die medizinische Bedeutung ist nicht bekannt. [12]

Besondere Vorbeugungsmaßnahmen und Vorsichtshinweise

  • Schwangerschaft und Stillen: Es gibt nicht genügend seriöse Details über die Sicherheit der Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren, wenn Sie schwanger sind oder stillen. Gehen Sie auf Nummer sicher und vermeiden Sie die Einnahme.
  • Kinder: Verzweigtkettige Aminosäuren sind für Kinder möglicherweise SICHER, wenn sie kurzfristig über den Mund eingenommen werden. Verzweigtkettige Aminosäuren wurden bei Kindern bis zu 6 Monate lang sicher verwendet.
  • Amyotrophe Lateralsklerose (ALS, Lou-Gehrig-Syndrom): Die Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren wurde mit Lungenversagen und einer höheren Sterblichkeitsrate bei ALS-Patienten in Verbindung gebracht. Wenn Sie an ALS erkrankt sind, sollten Sie keine verzweigtkettigen Aminosäuren einnehmen, bis mehr darüber bekannt ist.
  • Verzweigtkettige Ketoazidurie: Krampfanfälle und schwerwiegende psychische und physische Beeinträchtigungen können die Folge sein, wenn der Konsum von verzweigtkettigen Aminosäuren erhöht wird. Verwenden Sie keine verzweigtkettigen Aminosäuren, wenn Sie an dieser Krankheit leiden.
  • Chronische Alkoholabhängigkeit: Die diätetische Einnahme verzweigtkettiger Aminosäuren bei Alkoholikern wurde tatsächlich mit Lebererkrankungen in Verbindung gebracht, die zu geistiger Retardierung führen (hepatische Enzephalopathie).
  • Niedriger Blutzuckerspiegel bei Säuglingen: Die Einnahme einer der verzweigtkettigen Aminosäuren, Leucin, senkt den Blutzuckerspiegel bei Säuglingen mit einer sogenannten idiopathischen Hypoglykämie. Dieser Begriff bedeutet, dass sie einen niedrigen Blutzuckerspiegel haben, aber die Ursache ist unbekannt. Einigen Forschungsergebnissen zufolge regt Leucin die Bauchspeicheldrüse zur Ausschüttung von Insulin an, was den Blutzuckerspiegel senkt.
  • Chirurgische Behandlung: Verzweigtkettige Aminosäuren können den Blutzuckerspiegel beeinflussen, was die Blutzuckerkontrolle während und nach einer chirurgischen Behandlung beeinträchtigen kann. Stellen Sie die Einnahme verzweigtkettiger Aminosäuren mindestens 2 Wochen vor einer geplanten chirurgischen Behandlung ein. [13]

Schlussfolgerung

Sehr hohe Konzentrationen von Leucin haben die Fähigkeit, die Proteinsynthese zu fördern und den Proteinabbau im Skelettmuskel von unverletzten Ratten zu hemmen. Diese Wirkung auf die Proteinsynthese könnte durch den vorübergehenden, aber geringen Anstieg des Seruminsulins, der durch die Leucindosierung induziert wird, verstärkt werden. Innerhalb des typischen physiologischen Konzentrationsbereichs von Leucin und Insulin bei nahrungsentzogenen und gefütterten Ratten wird die Empfindlichkeit der Muskelproteinsynthese gegenüber Insulin durch die Infusion von Leucin jedoch erhöht, so dass die Proteinsynthese durch die bei gefütterten Ratten üblichen, angemessen erhöhten Konzentrationen von Insulin und Leucin stimuliert wird. Die physiologische Funktion von Leucin besteht also darin, mit Insulin zusammenzuarbeiten, um den Schalter auszulösen, der die Muskelproteinsynthese fördert, wenn Aminosäuren und Energie aus der Nahrung vorhanden sind. Der Vorteil dieser Funktionsweise besteht darin, dass der Schalter sowohl Aminosäuren (Leucin) als auch Energie (Insulin) auf einmal benötigt, so dass er nur aktiviert wird, wenn die Bedingungen perfekt sind.

Eine Rolle von Leucin als Verstärker der Insulinsensitivität impliziert auch die Möglichkeit, dass eine längere extrem hohe Leucinzufuhr zu einer Insulinresistenz führen kann, und zwar in ähnlicher Weise wie die Insulinresistenz bei längerer Hyperglykämie. Dies könnte schließlich zu einer Abschwächung der Stimulation der Muskelproteinsynthese durch die Nahrungsaufnahme führen. Da Teile der Signalwege von Insulin zur Proteinsynthese, wie bereits erwähnt, mit denen des Glukosestoffwechsels übereinstimmen, besteht außerdem die Möglichkeit, dass eine Überstimulation durch Leucin zu Störungen des Glukosestoffwechsels führen könnte. Die Suche nach der „Obergrenze“ für Leucin in der Nahrung könnte daher auch eine Untersuchung der Auswirkungen eines anhaltend hohen Leucin-Konsums auf die Glukose-Homöostase und den Stoffwechselprozess umfassen. [14]

Empfehlungen

  1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/leucine
  2. Https://www.sciencedirect.com/topics/medicine-and-dentistry/leucine
  3. Https://www.britannica.com/science/leucine
  4. Https://de.wikipedia.org/wiki/leucin#Pharmakologie
  5. Https://go.drugbank.com/drugs/db00149
  6. Https://www.webmd.com/diet/foods-high-in-leucine
  7. Https://draxe.com/nutrition/leucine/#benefits
  8. Https://www.livestrong.com/article/253144-l-leucine-benefits/
  9. Https://www.healthifyme.com/blog/leucine-benefits/
  10. Https://rarediseases.org/rare-diseases/maple-syrup-urine-disease/
  11. Https://us.myprotein.com/thezone/supplements/leucine-dosage-benefits-side-effects/
  12. Https://www.mskcc.org/cancer-care/integrative-medicine/herbs/leucine
  13. Https://www.rxlist.com/branched-chain_amino_acids/supplements.htm
  14. Https://academic.oup.com/jn/article/135/6/1553s/4663864
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