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WirkstoffeMethionin

Methionin

Methionin, schwefelhaltige Aminosäure, die bei der Hydrolyse der meisten typischen Proteine entsteht. Ursprünglich aus Casein abgetrennt (1922), macht Methionin etwa 5 Prozent des Gewichts von Eieralbumin aus; andere Proteine enthalten viel geringere Mengen an Methionin. Es gehört zu den zahlreichen sogenannten notwendigen Aminosäuren für Säugetiere und Geflügel, d.h. sie können es nicht selbst herstellen. In Bakterien wird es aus den Aminosäuren Cystein und Asparaginsäure hergestellt.

Methionin ist unentbehrlich für die Methylierung (der Vorgang, bei dem Methyl- oder -ch3-Gruppen an Stoffe angefügt werden) und ist ebenfalls eine Vorstufe von 2 anderen Aminosäuren, Cystin und Cystein. [1]

Andere Namen

Methionin; Methionin, l-; γ-Methylthio-α-aminobuttersäure; Buttersäure, 2-Amino-4-( methylthio)-, (s)-; Cymethion; l-(-)-Methionin; erfüllt; s-Methionin; 2-Amino-4-( methylthio) buttersäure; Buttersäure, 2-Amino-4-( methylthio)-; l(-)- Amino-γ-methylthiobuttersäure; l-α-Amino-γ-Methylmercaptobuttersäure; l-γ-Methylthio-α-Aminobuttersäure; 2-Amino-4-methylthiobuttersäure; Liquimeth; Acimethin; l-2-Amino-4-( methylthio) buttersäure; (s) -2-amino-4-( methylthio) butansäure; h-met-oh; l-homocystein, s-methyl-; nsc 22946; 2-amino-4-methylthiobutansäure (s)-. [2]

Überblick

Methionin ist eine Aminosäure. Aminosäuren sind die Bausteine, die unser Körper zur Herstellung von Proteinen verwendet. Methionin ist in Fleisch, Fisch und Milchprodukten enthalten. Es spielt eine entscheidende Rolle bei vielen Funktionen im Körper.

Methionin wird in der Regel über den Mund eingenommen, um Lebererkrankungen und Virusinfektionen zu behandeln, aber auch für viele andere Zwecke. Es gibt jedoch nur wenige klinische Untersuchungen, die diese Anwendungen unterstützen. [3]

Hintergrund

L-Methionin, die wichtigste schwefelhaltige Aminosäure in den Proteinen, spielt eine wichtige Rolle in der Zellphysiologie als Antioxidans und beim Abbau von Fetten und Schwermetallen. Frühere Studien, die die Verwendung von L-Methionin zur Behandlung von Angstzuständen und anderen Krankheiten vorschlagen, deuten darauf hin, dass es ebenfalls das Gedächtnis verbessern und eine Funktion in der Gehirnfunktion haben könnte. Es gibt jedoch Hinweise darauf, dass ein Überschuss an Methionin schädlich sein kann und die Gefahr der Entstehung von Typ-2-Diabetes, Herzproblemen, bestimmten Krebsarten, Hirnveränderungen wie Schizophrenie und Gedächtnisstörungen erhöhen kann. [4]

Biosynthese

Als wichtige Aminosäure wird Methionin im Menschen und in anderen Tieren nicht de novo synthetisiert, sie müssen Methionin oder methioninhaltige Proteine zu sich nehmen. In Pflanzen und Mikroben stammt die Methioninbiosynthese aus der Aspartatfamilie, zusammen mit Threonin und Lysin (über Diaminopimelat, aber nicht über α-Aminoadipat). Das primäre Grundgerüst stammt aus Asparaginsäure, während der Schwefel aus Cystein, Methanthiol oder Schwefelwasserstoff stammen kann.

Zunächst wird Asparaginsäure über β-Aspartyl-Semialdehyd durch zwei Abspaltungsvorgänge der endständigen Carboxylgruppe in Homoserin umgewandelt (Homoserin hat deshalb ein γ-Hydroxyl, deshalb die Homo-Reihe). Das Zwischenprodukt Aspartat-Semialdehyd ist der Verzweigungspunkt des Lysin-Biosynthesewegs, wo es mit Pyruvat kondensiert wird. Homoserin ist der Verzweigungspunkt mit dem Threoninpfad, wo es stattdessen nach Auslösung des endständigen Hydroxyls mit Phosphat isomerisiert wird (wird ebenfalls für die Methioninbiosynthese in Pflanzen verwendet).

Das Homoserin wird dann mit einer Phosphat-, Succinyl- oder Acetylgruppe an der Hydroxylgruppe aktiviert.

In Pflanzen und vielleicht in einigen Keimen wird Phosphat verwendet. Dieser Vorgang wird als Threonin-Biosynthese bezeichnet.

In den meisten Organismen wird eine Acetylgruppe verwendet, um das Homoserin auszulösen. Dies kann in Keimen durch ein Enzym katalysiert werden, das von metx oder meta (keine Homologen) kodiert wird. In Enterobakterien und einer begrenzten Anzahl anderer Organismen wird Succinat verwendet. Das Enzym, das die Reaktion katalysiert, ist meta, und die Einzigartigkeit von Acetyl-Coa und Succinyl-Coa wird durch einen einzigen Rest bestimmt. Die physiologische Grundlage für die Bevorzugung von Acetyl-Coa oder Succinyl-Coa ist nicht bekannt, jedoch gibt es solche alternativen Wege in einigen anderen Stoffwechselwegen (z. B. Lysin-Biosynthese und Arginin-Biosynthese).

Die aktivierende Hydroxylgruppe wird dann durch Cystein, Methanthiol oder Schwefelwasserstoff ersetzt. Eine Ersatzreaktion ist technisch gesehen eine γ-Eliminierung, gefolgt von einer Version einer Michael-Addition. Alle einbezogenen Enzyme sind Homologe und gehören zum Haushalt der plp-abhängigen Enzyme des Cys/Met-Stoffwechsels, die eine Untergruppe der plp-abhängigen Faltung vom Typ i sind. Sie verwenden den Cofaktor plp (Pyridoxalphosphat), der durch die Stabilisierung von Carbanion-Intermediaten wirkt.

Wenn es mit Cystein reagiert, entsteht Cystathionin, das unter Bildung von Homocystein gespalten wird. Die beteiligten Enzyme sind die Cystathionin-γ-Synthase (bei Keimen durch metb kodiert) und die Cystathionin-β-Lyase (metc). Cystathionin wird in den beiden Enzymen unterschiedlich gebunden, so dass β- oder γ-Reaktionen stattfinden können. Wenn es mit komplementärem Schwefelwasserstoff reagiert, bildet es Homocystein. Dies wird durch die o-Acetylhomoserin-Aminocarboxypropyltransferase (früher bekannt als o-Acetylhomoserin(thiol)-Lyase) katalysiert. Sie wird in Bakterien entweder von mety oder metz kodiert. Wenn sie mit Methanthiol reagiert, produziert sie direkt Methionin. Methanthiol ist ein Nebenprodukt des Abbauprozesses bestimmter Verbindungen, weshalb dieser Weg eher ungewöhnlich ist. Wenn Homocystein gebildet wird, wird die Thiolgruppe methyliert, wodurch Methionin entsteht. Es sind zwei Methionin-Synthasen bekannt, von denen eine von Cobalamin (Vitamin B12) abhängig und eine unabhängig ist.

Der Weg über Cystein wird als „Transsulfurierungsweg“ bezeichnet, während der Weg über Schwefelwasserstoff (oder Methanthiol) als „direkter Sulfurylierungsweg“ bezeichnet wird.

Cystein wird ebenfalls produziert, insbesondere kann es aus einem aktivierten Serin und entweder aus Homocystein („umgekehrter Trans-Sulfurierungsweg“) oder aus Schwefelwasserstoff („direkter Sulfurierungsweg“) hergestellt werden; das aktivierte Serin ist in der Regel o-Acetyl-Serin (über Cysk oder Cysm in e. Coli), in Aeropyrum pernix und einigen anderen Archaeen wird jedoch o-Phosphoserin verwendet. Cysk und cysm sind homolog, stammen aber aus der plp-Faltentyp-iii-Klasse. [5]

Wirkungssystem

Der Mechanismus der möglichen anti-hepatotoxischen Aktivität von L-Methionin ist nicht vollständig geklärt. Es wird vermutet, dass der Stoffwechselprozess hoher Acetaminophen-Dosen in der Leber zu einer Verringerung des hepatischen Glutathionspiegels und einer erhöhten oxidativen Spannung führt. L-Methionin ist ein Vorläufer von L-Cystein. L-Cystein selbst könnte eine antioxidative Wirkung haben. L-Cystein ist ebenfalls eine Vorstufe des Antioxidans Glutathion. Die antioxidative Wirkung von L-Methionin und seinen Metaboliten scheint auf seine mögliche anti-hepatotoxische Wirkung hinzuweisen. Jüngste Forschungen deuten darauf hin, dass Methionin selbst aufgrund seines Schwefels und seiner Chelatbildner-Fähigkeit eine Radikalfänger-Aktivität besitzt. [6]

Nahrungsquellen

Der Met-Gehalt von Proteinen variiert je nach Nahrungsquelle erheblich. Lebensmittel mit einem besonders hohen Anteil bestehen aus Eiern (31 mg/g Protein), Kabeljau (30 mg/g) und Huhn (28 mg/g). Zwischenwerte finden sich in Rindfleisch (26 mg/g), Schweinefleisch (26 mg/g), Milch (25 mg/g) und Reis (24 mg/g). Getreide und andere pflanzliche Proteinquellen enthalten in der Regel einen geringeren Anteil. Beispiele sind Mais (21 mg/g), Weizen und Hafer (18 mg/g), Roggen und Bohnen (15 mg/g) und Blumenkohl (14 mg/g). Das Kochen von Lebensmitteln bei hohen Temperaturen (Anbraten) kann die Bioverfügbarkeit von Sättigungsstoffen durch Oxidation verringern (Dworschak, 1980).

Da Sättigungsstoffe nicht im Körper hergestellt werden können, müssen sie in angemessenen Mengen zugeführt werden. Met und Cys sind metabolisch eng miteinander verbunden, weshalb häufig Empfehlungen für die Menge der beiden schwefelhaltigen Aminosäuren (saa) gegeben werden. Gesunde Erwachsene müssen mindestens 13 mg/kg pro Tag im Mix zu sich nehmen. [7]

Wozu wird Methionin verwendet?

Der Schwefel in Methionin bietet dem Körper viele potenzielle gesundheitliche Vorteile.

Diese können bestehen aus:.

  • Nährstoffversorgung von Haaren, Haut und Nägeln
  • Schutz der Zellen vor Schadstoffen
  • Unterstützung des Entgiftungsprozesses
  • Verlangsamung des Alterungsprozesses
  • Hilfe bei der Aufnahme anderer Nährstoffe (wie Selen und Zink)
  • Bei der Ausscheidung von Schwermetallen (wie Blei und Quecksilber) helfen, den Ausscheidungsprozess des Körpers zu unterstützen
  • Verhindern übermäßiger Fettansammlungen in der Leber (indem sie als lipotrope Vertreter fungieren, die den Abbau von Fetten unterstützen)
  • Senkung des Cholesterinspiegels durch Erhöhung der Lecithinproduktion in der Leber

Überdosierung von Tylenol (Paracetamol)

Die Einnahme einer oralen (durch den Mund) Dosis Methionin innerhalb von 10 Stunden nach einer Überdosierung von Tylenol (Paracetamol) wurde bei der Behandlung von Paracetamol-Vergiftungen eingesetzt.2 Es wird angenommen, dass Methionin verhindert, dass die Nebenprodukte von Paracetamol die Leber infolge einer Überdosierung von Tylenol schädigen. Es werden jedoch auch andere Behandlungsmethoden verwendet, und Methionin ist möglicherweise nicht die wirksamste.

Krebs

Obwohl nur wenige Forschungsstudien zum Thema Dickdarmkrebs und Methionin vorliegen, heißt es in einer Metaanalyse aus dem Jahr 2013: „Diese Metaanalyse deutet darauf hin, dass die Aufnahme von Methionin mit der Nahrung mit einem geringeren Risiko für Dickdarmkrebs, insbesondere Dickdarmkrebs, verbunden sein könnte. Weitere prospektive Studien mit langer Nachbeobachtungszeit sind erforderlich, um diese Befunde zu bestätigen.“ zum Beispiel berichtet eine Forschungsstudie aus dem Jahr 2016, dass „unter den 10 getesteten wichtigen Aminosäuren Methionin-Entzug die stärksten repressiven Effekte auf die Migration und Invasion dieser [Brust-]Krebszellen auslöste.“.

Einige Studien zeigen, dass ein Diätplan mit wenig Methionin vorteilhaft sein könnte. Es gibt bestimmte Arten von Krebszellen, die auf Methionin angewiesen sind, um zu wachsen. Daher ist eine Einschränkung des Verzehrs von Lebensmitteln, die Methionin enthalten, für diejenigen, die an bestimmten Krebsarten erkrankt sind, sinnvoll, da dies zum Absterben der Krebszellen führt.

Alzheimer-Krankheit

Forschungsstudien deuten darauf hin, dass L-Methionin zur Verbesserung des Gedächtnisses und der Gehirnfunktion beitragen kann, doch laut einer in der Zeitschrift Molecular Neurodegeneration veröffentlichten Forschungsstudie „deuten einige Beweise darauf hin, dass ein Überschuss an Methionin gefährlich sein und die Gefahr der Entstehung von Typ-2-Diabetes, Herzproblemen, bestimmten Krebsarten, Gehirnveränderungen wie Schizophrenie und Gedächtnisstörungen erhöhen kann.“

Forschungsstudien über L-Methionin und die Alzheimer-Krankheit wurden bisher nur in Tierversuchen durchgeführt. In einer Studie an einem Mausmodell aus dem Jahr 2015 wurde festgestellt, dass ein mit L-Methionin angereicherter Ernährungsplan zu folgenden Ergebnissen führte:.

  • Ein Anstieg von Amyloid (eine Substanz, die sich häufig in den Gehirnen von Menschen mit Alzheimer-Krankheit entwickelt)
  • Ein Anstieg des Tau-Proteins im Gehirn (ein Anstieg kann dazu führen, dass sich das Tau-Protein falsch faltet und verklumpt, um ungewöhnliche Tau-Tangles zu bilden, die bei Menschen mit Alzheimer vorkommen)
  • Ein Anstieg der oxidativen Spannung und der Entzündungsaktivität (beides erhöht vermutlich die Gefahr von Alzheimer)
  • Gedächtnisschwäche und Gedächtnisverlust

Die Autoren der Forschungsstudie schlussfolgerten: „Zusammengenommen deuten die Ergebnisse unserer Forschungsstudie darauf hin, dass ein mit L-Methionin angereicherter Diätplan Effekte in [einem lebenden Organismus] auslöst und zum Auftreten von Alzheimer-ähnlichen Erkrankungen bei Wildtyp-Tieren beitragen könnte.“.

Andere Verwendungen

Methionin wird häufig bei anderen Erkrankungen in Betracht gezogen, jedoch fehlen medizinische Forschungsergebnisse, um die Sicherheit und Wirksamkeit seiner Verwendung bei diesen Erkrankungen zu belegen:.

  • Herpes simplex und Herpes zoster (Gürtelrose)
  • Symptome der Menopause
  • Schwellungen der Bauchspeicheldrüse
  • Leberprobleme
  • Angstzustände
  • Alkoholabhängigkeit
  • Harnwegsinfektionen (Uterusinfektionen)
  • Asthma und allergische Reaktionen
  • Schizophrenie [8]

Es kann Moleküle produzieren, die für die normale Zellfunktion wichtig sind

Zu den wichtigsten Funktionen von Methionin im Körper gehört, dass es zur Herstellung anderer wichtiger Moleküle verwendet werden kann.

Es ist an der Herstellung von Cystein beteiligt, der anderen schwefelhaltigen Aminosäure, die zur Bildung von Proteinen im Körper verwendet wird.

Cystein kann wiederum eine Vielzahl von Teilchen produzieren, darunter Proteine, Glutathion und Taurin.

Glutathion wird in manchen Fällen als „Hauptantioxidans“ bezeichnet, da es eine wichtige Rolle bei der Körperabwehr spielt.

Es spielt ebenfalls eine Rolle beim Stoffwechsel von Nährstoffen im Körper und bei der Produktion von DNA und Proteinen.

Taurin hat viele Funktionen, die dazu beitragen, die Gesundheit und die Leistungsfähigkeit Ihrer Zellen zu erhalten.

Eines der wichtigsten Teilchen, in das Methionin umgewandelt werden kann, ist S-Adenosylmethionin, kurz Sam“.

Sam nimmt an vielen verschiedenen Kettenreaktionen teil, indem es einen Teil von sich selbst an andere Moleküle, bestehend aus DNS und Proteinen, weitergibt.

Sam wird auch bei der Herstellung von Kreatin verwendet, einem wichtigen Teilchen für die Zellenergie.

Insgesamt ist Methionin aufgrund der Teilchen, die es bilden kann, direkt oder indirekt an vielen wichtigen Vorgängen im Körper beteiligt.

Methionin kann sich in zahlreiche schwefelhaltige Partikel mit essentiellen Funktionen umwandeln, wie Glutathion, Taurin, Sam und Kreatin. Diese Moleküle sind wichtig für die typischen Funktionen der Zellen in Ihrem Körper.

Es trägt zur DNA-Methylierung bei

Deine DNA besteht aus den Informationen, die dich zu dem machen, was du bist.

Während viele dieser Informationen ein Leben lang gleich bleiben, können ökologische Faktoren einige Elemente deiner DNA tatsächlich verändern.

Dies ist eine der faszinierendsten Funktionen von Methionin – es kann sich in ein Partikel namens Sam verwandeln. Sam kann Ihre DNA verändern, indem es eine Methylgruppe (ein Kohlenstoffatom und die daran gebundenen Wasserstoffatome) an sie anhängt.

Die Menge an Methionin in Ihrem Ernährungsplan könnte einen Einfluss darauf haben, wie viel von diesem Prozess abläuft, aber es gibt noch viele unbeantwortete Fragen dazu.

Es ist möglich, dass eine Erhöhung des Methioninanteils in der Ernährung die Veränderungen der DNA durch sa entweder verstärken oder verringern könnte.

Wenn diese Veränderungen auftreten, könnten sie manchmal vorteilhaft, in anderen Fällen aber auch schädlich sein.

Einige Forschungsstudien haben beispielsweise gezeigt, dass Ernährungspläne mit einem höheren Anteil an Nährstoffen, die der DNA Methylgruppen hinzufügen, das Risiko für Darmkrebs verringern könnten.

Andere Untersuchungen haben jedoch ergeben, dass eine höhere Methioninzufuhr Krankheiten wie Schizophrenie verschlimmern kann, was möglicherweise darauf zurückzuführen ist, dass mehr Methylgruppen an die DNS angefügt werden.

Eines der von Methionin produzierten Teilchen, Sam, kann die DNA verändern. Es ist nicht ganz klar, wie sich der Methioninanteil in der Ernährung auf diesen Prozess auswirkt, und es ist möglich, dass dieser Vorgang manchmal vorteilhaft und in anderen Fällen nachteilig ist. [9]

Bedingungen des Methionin-Stoffwechselprozesses

Es gibt zahlreiche Zustände des Methionin- und Schwefelstoffwechsels sowie viele andere Zustände des Stoffwechsels von Aminosäuren und organischen Säuren.

Homocystein ist ein Zwischenprodukt des Methionin-Stoffwechsels; es wird entweder remethyliert, um Methionin wiederherzustellen, oder mit Serin in einer Reihe von Transsulfurierungsreaktionen kombiniert, um Cystathionin und danach Cystein zu bilden. Cystein wird dann in Sulfit, Taurin und Glutathion umgewandelt. Verschiedene Probleme bei der Remethylierung oder Transsulfurierung können zu einer Anhäufung von Homocystein führen, was wiederum zu Krankheiten führt.

Der wichtigste Schritt im Methionin-Stoffwechselprozess ist die Umwandlung in Adenosylmethionin; für diese Umwandlung ist das Enzym Methionin-Adenosyltransferase erforderlich. Ein Mangel an diesem Enzym führt zu einer Methioninerhöhung, die klinisch nicht von Bedeutung ist, außer dass sie falsch-positive Ergebnisse beim Neugeborenenscreening auf Homocystinurie verursacht.

Klassische Homocystinurie

Diese Erkrankung wird durch einen autosomal rezessiven Mangel an Cystathionin-Beta-Synthase verursacht, die die Bildung von Cystathionin aus Homocystein und Serin katalysiert. Homocystein sammelt sich an und dimerisiert, um das Disulfid Homocystin zu bilden, das mit dem Urin ausgeschieden wird. Da die Remethylierung intakt ist, wird ein Teil des zusätzlichen Homocysteins in Methionin umgewandelt, das sich im Blut anreichert. Überschüssiges Homocystein neigt zu Thrombosen und hat nachteilige Auswirkungen auf das Bindegewebe (möglicherweise einschließlich Fibrillin), insbesondere auf die Augen und das Skelett; nachteilige neurologische Auswirkungen können auf einen Schlaganfall oder direkte Auswirkungen zurückzuführen sein.

Arterielle und venöse thromboembolische Phänomene können in jedem Alter auftreten. Viele Patienten entwickeln eine Ektopia lentis (Linsensubluxation), geistige Behinderung und Osteoporose. Klienten können einen marfanoiden Habitus haben, obwohl sie normalerweise nicht groß sind.

Die medizinische Diagnose der klassischen Homocystinurie erfolgt durch ein Neugeborenen-Screening auf erhöhte Methioninwerte im Serum; erhöhte Homocystein-Gesamtwerte im Plasma und/oder ein DNA-Test dienen der Bestätigung. Ein enzymatischer Test in Hautfibroblasten kann ebenfalls durchgeführt werden.

Die Behandlung der traditionellen Homocystinurie besteht in einer methioninarmen Diät und einer L-Cystein-Ergänzung in Kombination mit hochdosiertem Pyridoxin (einem Cystathionin-Synthetase-Cofaktor) in einer Dosis von 100 bis 500 mg oral einmal täglich. Da etwa die Hälfte der Patienten auf hochdosiertes Pyridoxin allein reagiert, beschränken einige Ärzte die Methioninzufuhr bei diesen Patienten nicht. Betain (Trimethylglycin), das die Remethylierung verbessert, kann ebenfalls zur Senkung von Homocystein beitragen. Die Betain-Dosis wird in der Regel mit 100 bis 125 mg/kg zweimal täglich oral begonnen und auf der Grundlage der Homocysteinwerte titriert; der Bedarf ist allgemein unterschiedlich, in einigen Fällen sind ≥ 9 g/Tag erforderlich. Außerdem wird Folat in einer Dosierung von 1 bis 5 mg oral einmal täglich verabreicht. Bei frühzeitiger Behandlung sind die intellektuellen Ergebnisse typisch oder nahezu typisch. Vitamin C, 100 mg einmal täglich oral, kann auch zur Vorbeugung von Thromboembolien verabreicht werden.

Andere Arten der Homocystinurie

Verschiedene Probleme im Remethylierungsprozess können zu einer Homocystinurie führen. Zu den Problemen gehören ein Mangel an Methionin-Synthase (ms) und ms-Reduktase (msr), an Methylcobalamin und Adenosylcobalamin sowie ein Mangel an Methylentetrahydrofolat-Reduktase (mthfr, die benötigt wird, um das für die ms-Reaktion erforderliche 5-Methyltetrahydrofolat zu erzeugen). Da bei diesen Formen der Homocystinurie kein erhöhter Methioninspiegel vorliegt, werden sie beim Neugeborenenscreening nicht erkannt.

Die klinischen Manifestationen ähneln denen anderer Homocystinurieformen. Darüber hinaus werden ms- und msr-Mangel von neurologischen Defiziten und megaloblastischer Anämie begleitet. Die wissenschaftliche Manifestation des Mthfr-Mangels variiert und besteht aus intellektuellen Besonderheiten, Psychosen, Schwäche, Ataxie und Spastik.

Die Diagnose von ms- und msr-Mangel wird durch Homocystinurie und megaloblastische Anämie empfohlen und durch ein DNS-Screening bestätigt. Patienten mit Cobalaminproblemen haben eine megaloblastische Anämie und Methylmalonsäureanämie. Mthfr-Mangel wird durch ein DNS-Screening diagnostiziert.

Die Behandlung besteht in der Substitution von Hydroxycobalamin 1 mg im einmal täglich (für Patienten mit ms, msr und Cobalaminproblemen) und Folat in Ergänzungspräparaten ähnlich wie bei der besonderen Homocystinurie.

Cystathioninurie

Dieser Zustand wird durch einen Mangel an Cystathionase hervorgerufen, die Cystathionin in Cystein umwandelt. Die Anhäufung von Cystathionin führt zu einer vermehrten Ausscheidung über den Urin, jedoch ohne medizinische Anzeichen.

Mangel an Sulfitoxidase

Die Sulfit-Oxidase wandelt im letzten Schritt des Cystein- und Methionin-Abbaus Sulfit in Sulfat um; sie benötigt einen Molybdän-Cofaktor. Ein Mangel entweder des Enzyms oder des Cofaktors verursacht eine ähnliche Krankheit; der Erbgang ist bei beiden autosomal rezessiv.

Bei der schwersten Form treten wissenschaftliche Manifestationen bei Neugeborenen auf und umfassen Krampfanfälle, Hypotonie und Myoklonus, die zum frühen Tod führen. Patienten mit milderen Formen können sich ähnlich wie bei einer Zerebralparese präsentieren und choreiforme Bewegungen aufweisen.

Die medizinische Diagnose eines Sulfit-Oxidase-Mangels wird durch erhöhte Sulfitwerte im Urin empfohlen und durch die Messung des Enzymspiegels in Fibroblasten und des Cofaktorspiegels in Leberbiopsieproben und/oder durch einen Erblichkeitstest bestätigt. Die Behandlung des Sulfit-Oxidase-Mangels ist ermutigend. [10]

Dosierung

Die folgenden Dosierungen wurden in der klinischen Forschung untersucht:.

Mündlich

Bei Vergiftungen mit Paracetamol (Tylenol): 2,5 g Methionin alle 4 Stunden über 4 Dosen, um Leberschäden und Tod zu verhindern. Methionin muss innerhalb von 10 Stunden nach der Einnahme von Paracetamol verabreicht werden. Dies muss von einer medizinischen Fachkraft durchgeführt werden. [11]

Methionin im Körper

Der geschätzte durchschnittliche Bedarf von Erwachsenen an schwefelhaltigen Aminosäuren (Methionin und Cystein) beträgt 15 mg pro kg Körpergewicht und Tag (kg – 1d – 1). Die Empfehlungen für den Methioninverbrauch werden durch Enzymkofaktoren und Substrate wie Vitamin b6, Vitamin b9 (Folat), Vitamin b12, Cholin, Betain und Kreatin erschwert. Diese Nährstoffe ermöglichen eine wirksame Nutzung von Methionin – sie verringern z. B. den Bedarf des Körpers an der Umwandlung von Methionin in Cystein. Obwohl Methionin in der Nahrung für die Homöostase bei Erwachsenen und für ein normales Wachstum und eine normale Entwicklung bei Kindern unerlässlich ist, kann die Zufuhr von Cystein den täglichen Methioninbedarf senken.30 Dieses Ergebnis wird häufig als die sparsame Wirkung von Cystein auf den Methioninbedarf beschrieben. Der obligatorische Mindestbedarf für die Methioninzufuhr bei Erwachsenen kann bei etwa 6 mg kg – 1d – 1 liegen.

Der menschliche Körper hält ein Gleichgewicht zwischen der Synthese und dem Abbau von Proteinen und der Zerstörung von Aminosäuren aufrecht, um Energie für den Bedarf des Körpers zu gewinnen. Vor allem die Leber ist für den Eiweißumsatz des Körpers notwendig. Zu den regulatorischen Funktionen der Leber gehören die Synthese nicht-essentieller Aminosäuren, die Umwandlung glucogener Aminosäuren in Glukose oder ketogener Aminosäuren in Lipide, die Umwandlung von Ammoniak in Harnstoff sowie die Synthese der meisten Plasmaproteine. Ein ernährungsphysiologisch angemessener Diätplan kann durch den Verzehr einer breiten Palette von Proteinen gewährleistet werden (10 – 35 % der Gesamtenergiezufuhr bei Erwachsenen und 5 – 10 % bei Kindern). Eine ausgewogene Eiweißzufuhr von 0 – 66 g kg – 1d – 1 ist für einen typischen Erwachsenen ausreichend. Normalerweise nehmen Menschen etwa 150 g Protein pro kg Körpergewicht zu sich.35 Der Ganzkörperproteinumsatz beim Menschen ist ziemlich schnell, wobei die typische Proteinsyntheserate auf etwa 4 g Protein pro kg – 1d – 1 geschätzt wird, da kein Nettowachstum stattfindet. Die typische Halbwertszeit des Gesamtproteins beim Menschen liegt höchstwahrscheinlich in der Größenordnung von 80 Tagen. Wir gehen ebenfalls davon aus, dass die Methioninmenge im Körper größtenteils mit der Nahrungsaufnahme übereinstimmt, es gibt jedoch langlebige Proteine und Gewebe. Unter der Annahme eines gleichmäßigen Umsatzes von Methionin mit einer Kinetik erster Ordnung wäre zu erwarten, dass innerhalb von 2 Jahren mehr als 80 % des Methionins im Körper durch Methionin aus der Nahrung wieder aufgefüllt werden (vorausgesetzt, der Methioninverbrauch oder -verlust beträgt 10 mg kg – 1d – 1 und der Methioninpool 4 g/kg). [12]

Negative Auswirkungen

Um die Reaktionen des Körpers auf Methionin zu bewerten, geben Wissenschaftler eine einzige große Dosis dieser Aminosäure und beobachten die Ergebnisse.

Diese Dosis liegt weit über der empfohlenen Verzehrmenge, die in der Regel bei 45 mg/lb (100 mg/kg) oder 6,8 Gramm für eine Person mit einem Gewicht von 150 Pfund (68 kg) liegt.

Diese Art von Test wurde bereits mehr als 6.000 Mal durchgeführt, wobei meist nur geringe Nebenwirkungen auftraten. Zu diesen geringfügigen unerwünschten Wirkungen gehören Schwindel, Schläfrigkeit und Veränderungen des Bluthochdrucks.

Bei einem dieser Tests kam es zu einem schwerwiegenden Zwischenfall, der zum Tod einer Person mit hohem Blutdruck führte, die ansonsten gesund war.

Es ist jedoch davon auszugehen, dass eine unerwartete Überdosis von etwa dem 70-fachen der empfohlenen Einnahme die Komplikationen ausgelöst hat.

Insgesamt scheint es, dass Methionin bei gesunden Menschen nicht besonders schädlich ist, außer in extrem hohen Dosen, die über den Ernährungsplan praktisch nicht zu erreichen sind.

Obwohl Methionin mit der Bildung von Homocystein in Verbindung gebracht wird, gibt es keine Anhaltspunkte dafür, dass ein Verzehr in einem typischen Rahmen die Herzgesundheit gefährdet.

Zusammenfassung

Personen, die eine Vielzahl von Diätplänen befolgen, überschreiten häufig den empfohlenen Mindestverbrauch an Methionin. Unerwünschte Wirkungen bei hohen Dosierungen sind oft gering, können aber bei unglaublich hohen Dosierungen gefährlich werden. [13]

Schlussfolgerungen

Obwohl Methionin als die giftigste Aminosäure in Bezug auf die Entwicklung bei Tieren bezeichnet wurde, deuten die Beweise beim Menschen nicht auf eine schwerwiegende Toxizität hin, es sei denn, es wird in extrem hohen Mengen konsumiert. Trotz der Funktion von Methionin als Vorläufer von Homocystein und der Rolle von Homocystein bei Gefäßschäden und Herz-Kreislauf-Erkrankungen gibt es keinen Beweis dafür, dass der Verzehr von Methionin in erträglichen Grenzen zu Herz-Kreislauf-Schäden führt. Eine Einzeldosis von 100 mg/kg Körpergewicht hat sich als unbedenklich erwiesen, allerdings entspricht diese Dosis etwa dem Siebenfachen des täglichen Bedarfs an schwefelhaltigen Aminosäuren, und es hat sich gezeigt, dass eine doppelte Einnahme über eine Woche zu erhöhten Homocysteinspiegeln führt. Tagesdosen von 250 mg (d. h. 4 mg/kg täglich) entsprechen nur 25 % des Tagesbedarfs und haben sich tatsächlich als sicher erwiesen. Insgesamt wird in der Literatur empfohlen, dass die im Methionin-Belastungstest üblicherweise verabreichte Einzeldosis (100 mg/kg/d) keine schwerwiegenden Komplikationen verursacht, außer im Extremfall, wenn ein 10-facher Überschuss an Methionin verabreicht wurde, und bei Patienten mit Schizophrenie oder angeborenen Störungen des Schwefel-Aminosäuren-Stoffwechsels, wie z. B. einer Hypermethioninämie. [14]

Empfehlungen

  1. Https://www.britannica.com/science/methionine
  2. Https://webbook.nist.gov/cgi/cbook.cgi?id=63-68-3&units=si
  3. Https://www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-42/methionine
  4. Https://molecularneurodegeneration.biomedcentral.com/articles/10.1186/s13024-015-0057-0
  5. Https://de.wikipedia.org/wiki/methionin
  6. Https://go.drugbank.com/drugs/db00134
  7. Https://www.sciencedirect.com/topics/agricultural-and-biological-sciences/methionine
  8. Https://www.verywellhealth.com/methionine-4771763
  9. Https://www.healthline.com/nutrition/methionine#what-it-is
  10. Https://www.msdmanuals.com/professional/pediatrics/inherited-disorders-of-metabolism/methionine-metabolism-disorders
  11. Https://www.rxlist.com/methionine/supplements.htm
  12. Https://www.thelancet.com/journals/lanplh/article/piis2542-5196( 21 )00138-8/ Volltext
  13. Https://www.healthline.com/nutrition/methionine#side-effects
  14. Https://academic.oup.com/jn/article/136/6/1722s/4664469
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