Prolin

Eine Aminosäure C5H9NO2, die von Tieren aus Glutamat synthetisiert werden kann. [1]

L-Prolin

Die Aminosäure L-Prolin gilt als überflüssig, da Menschen und andere Tiere sie biosynthetisieren können, hauptsächlich aus einer anderen überflüssigen Aminosäure, der L-Glutaminsäure. Prolin ist ungewöhnlich, weil es heterozyklisch ist und damit die einzige natürliche Aminosäure, die eine sekundäre Aminogruppe enthält. In der Natur kommt nur das L-Enantiomer vor.

Prolin ist ebenfalls ungewöhnlich, weil es synthetisiert wurde, bevor es aus natürlichen Quellen abgetrennt wurde. Im Jahr 1900 stellte der mit dem Nobelpreis ausgezeichnete deutsche Chemiker Richard M. Willstätter das D,L-Racemat aus N-Methylprolin her. Im folgenden Jahr isolierte Emil Fischer, ein weiterer deutscher Nobelpreisträger, die L-Form aus Eialbumin und hydrolysiertem Kasein.

Prolin wird, wie 100%ige natürliche Aminosäuren, für die Biosynthese von Proteinen verwendet. Der starre fünfgliedrige Ring des Prolins bietet Proteinen, die daraus hergestellt werden, eine deutlich andere Sekundärstruktur als Proteine, die aus offenkettigen Proteinen hergestellt werden.

Im Jahr 2002 stellten Mohammed Movassaghi und Eric N. Jacobsen von der Harvard University die These auf, dass Prolin das „einfachste Enzym“ ist. Zu dieser Zeit nutzten eine Reihe von Wissenschaftlern Prolin als asymmetrischen Antrieb, als wäre dies etwas ganz Neues; frühere Arbeiten mit Prolin waren durch das Aufkommen metallbasierter ungleichmäßiger Katalysatoren in den Hintergrund getreten. Movassaghi und Jacobsen erklärten, dass es für Chemiker an der Zeit war zu verstehen, dass Asymmetrie mit einfachen Substanzen und ohne den Einsatz von Metallen erreicht werden kann.

Einige Jahre später führten Eric Smith vom Santa Fe Institute und seine Mitautoren das Konzept des einfachsten Enzyms weiter aus. Sie argumentierten, dass „die Katalyse durch kleine Moleküle eine Erkenntnis von höchstem Wert für den Ursprung der Biochemie ist“. Einfach ausgedrückt, waren kleine Partikel und nicht große, komplizierte Enzyme die einzigen Katalysatoren, die die präbiotische Entwicklung vorantreiben konnten. [2]

Pharmakodynamik

L-Prolin ist eine wichtige Aminosäure, die in Knorpeln vorkommt und für die Erhaltung einer jüngeren Haut sowie für die Reparatur von Muskel-, Bindegewebs- und Hautschäden notwendig ist. Es ist ebenfalls essentiell für das Immunsystem des Körpers und für das notwendige Gleichgewicht dieser Formel. Es ist ein notwendiger Bestandteil des Kollagens und ist für eine angemessene Leistung der Gelenke und Sehnen unerlässlich. L-Prolin ist außerordentlich wichtig für die korrekte Funktion der Gelenke und Sehnen. Unterstützt die Erhaltung und Stärkung der Herzmuskulatur.

Wirkungsmechanismus

Glykogen, durch die L-Prolin-Oxidase in der Niere, wird es ringgeöffnet und zu L-Glutaminsäure oxidiert. L-Ornithin und L-Glutaminsäure werden mit Hilfe von L-Glutaminsäure-Gamma-Semialdehyd in L-Prolin umgewandelt. Es ist reichlich in Kollagen enthalten und steht in engem Zusammenhang mit der Funktion von Arthrosen und Chordae. [3]

Biosynthese

Prolin wird biosynthetisch aus der Aminosäure L-Glutamat hergestellt. Glutamat-5-Semialdehyd wird zunächst durch Glutamat-5-Kinase (ATP-abhängig) und Glutamat-5-Semialdehyd-Dehydrogenase (die NADH oder NADPH benötigt) gebildet. Diese kann dann entweder spontan zu 1-Pyrrolin-5-Carbonsäure cyclisieren, die durch Pyrrolin-5-Carboxylat-Reduktase (unter Verwendung von NADH oder NADPH) zu Prolin reduziert wird, oder durch Ornithin-Aminotransferase in Ornithin umgewandelt werden, gefolgt von einer Cyclisierung durch Ornithin-Cyclodeaminase zur Bildung von Prolin.

Biologische Aktivität

L-Prolin wurde als schwacher Agonist des Glycinrezeptors und der ionotropen NMDA- und Nicht-NMDA-Glutamatrezeptoren (AMPA/Kainat) entdeckt. Es wurde sogar vorgeschlagen, ein potenzielles endogenes Exzitotoxin zu sein. In Pflanzen ist die Anhäufung von Prolin eine typische physiologische Reaktion auf verschiedene Spannungen, ist aber auch Teil des Entwicklungsprogramms in generativen Geweben (z. B. Pollen). Eine Ernährung, die reich an Prolin ist, wurde bei Menschen mit einer erhöhten Gefahr von Angstzuständen in Verbindung gebracht.

Vorkommen in der Proteinstruktur

Die ausgeprägte zyklische Struktur der Seitenkette von Prolin verleiht Prolin im Vergleich zu anderen Aminosäuren eine bemerkenswerte Konformationsstarrheit. Sie beeinflusst auch die Geschwindigkeit, mit der sich Peptidbindungen zwischen Prolin und anderen Aminosäuren entwickeln. Wenn Prolin als Amid in einer Peptidbindung gebunden ist, ist sein Stickstoff an keinen Wasserstoff gebunden, was bedeutet, dass es nicht als Wasserstoffbindungsdonor fungieren kann, sondern als Wasserstoffbindungsakzeptor.

Die Bildung von Peptidbindungen mit dem ankommenden Pro-trnapro ist wesentlich langsamer als mit allen anderen Trnas, was ein allgemeines Merkmal von N-Alkylaminosäuren ist. Die Bildung von Peptidbindungen zwischen einem eingehenden Trnapro und einer Kette, die in Prolin endet, ist ebenfalls langsam, wobei die Bildung von Prolin-Prolin-Bindungen am langsamsten von allen ist.

Die außergewöhnliche Konformationssteifigkeit von Prolin wirkt sich auf die Sekundärstruktur von Proteinen in der Nähe eines Prolinrestes aus und kann die höhere Häufigkeit von Prolin in den Proteinen thermophiler Organismen erklären. Die Sekundärstruktur von Proteinen lässt sich anhand der Flächenwinkel φ, ψ und ω des Proteinrückgrats erklären. Die zyklische Struktur der Seitenkette von Prolin hält den Winkel φ bei etwa – 65 ° fest.

Prolin wirkt als Strukturstörer in der Mitte von regulären Sekundärstrukturkomponenten wie Alpha-Helices und Beta-Sheets; dennoch findet man Prolin typischerweise als allerersten Rest einer Alpha-Helix und auch in den Randhaaren von Beta-Sheets. Prolin ist auch häufig in Windungen (einer anderen Art von Sekundärstruktur) zu finden und hilft bei der Entstehung von Beta-Windungen. Dies mag die merkwürdige Tatsache erklären, dass Prolin normalerweise lösungsmittelexponiert ist, obwohl es eine vollständig aliphatische Seitenkette hat.

Mehrere Proline und/oder Hydroxyproline in einer Reihe können eine Polyprolin-Helix bilden, die vorherrschende Sekundärstruktur in Kollagen. Die Hydroxylierung von Prolin durch Prolylhydroxylase (oder andere Zusätze von elektronenziehenden Substituenten wie Fluor) erhöht die Konformationsstabilität von Kollagen erheblich. Daher ist die Hydroxylierung von Prolin ein entscheidender biochemischer Vorgang für den Erhalt des Bindegewebes größerer Organismen. Schwere Krankheiten wie Skorbut können durch Defekte bei dieser Hydroxylierung entstehen, z. B. durch Anomalien des Enzyms Prolylhydroxylase oder durch einen Mangel an dem wichtigen Cofaktor Ascorbat (Vitamin C).

Cis-trans-Isomerisierung

Peptidbindungen an Prolin und an andere N-substituierte Aminosäuren (wie z. B. Sarcosin) können sowohl das cis- als auch das trans-Isomer einnehmen. Die meisten Peptidbindungen nehmen überwiegend das trans-Isomer ein (typischerweise 99,9 % unter unbelasteten Bedingungen), was in erster Linie darauf zurückzuführen ist, dass der Amidwasserstoff (trans-Isomer) weniger sterische Abstoßung auf das vorhergehende Cα-Atom ausübt als das folgende Cα-Atom (cis-Isomer). Im Gegensatz dazu kommt es bei den cis- und trans-Isomeren der X-Pro-Peptidbindung (wobei X für eine beliebige Aminosäure steht) sowohl zu sterischen Zusammenstößen mit der umgebenden Alternative als auch zu einem viel geringeren Energieunterschied. Aus diesem Grund ist der Anteil der X-Pro-Peptidbindungen im cis-Isomer unter unbelasteten Bedingungen deutlich erhöht, wobei der cis-Anteil normalerweise im Bereich von 3-10 % liegt. Diese Werte hängen jedoch von der vorangehenden Aminosäure ab, wobei Gly und aromatische Reste höhere Anteile des cis-Isomers ergeben. Cis-Anteile von bis zu 40 % wurden für Aromaten-Pro-Peptidbindungen ermittelt.

Aus kinetischer Sicht ist die cis-trans-Prolin-Isomerisierung ein extrem langsamer Prozess, der den Fortschritt der Proteinfaltung behindern kann, indem mehrere für die Faltung wichtige Prolin-Reste im nicht-nativen Isomer gefangen werden, insbesondere wenn das native Protein das cis-Isomer benötigt. Dies ist darauf zurückzuführen, dass Prolinreste im Ribosom ausschließlich in der trans-Isomerform hergestellt werden. Alle Organismen verfügen über Prolylisomerase-Enzyme, die diese Isomerisierung katalysieren, und einige Bakterien haben sogar spezielle Prolylisomerasen, die mit dem Ribosom verbunden sind. Dennoch sind nicht alle Proline für die Faltung notwendig, und die Proteinfaltung kann trotz nicht-nativer Konformer vieler X-Pro-Peptidbindungen mit normaler Geschwindigkeit weitergehen.

Besonderheiten

Prolin gehört zusammen mit Glycin zu den beiden Aminosäuren, die nicht dem üblichen Ramachandran-Plot folgen. Aufgrund der mit dem Beta-Kohlenstoff verbundenen Ringentwicklung haben die ψ- und φ-Winkel um die Peptidbindung weniger zulässige Drehungsgrade. Infolgedessen ist es häufig in „Windungen“ von Proteinen zu finden, da seine freie Entropie (ΔS) im Vergleich zu anderen Aminosäuren nicht so groß ist und daher in gefaltetem Zustand im Vergleich zu ungefaltetem Zustand die Veränderung der Entropie geringer ausfällt. Darüber hinaus ist Prolin selten in α- und β-Strukturen zu finden, da es die Stabilität solcher Strukturen verringern würde, da seine Seitenkette α-N nur eine Stickstoffbindung bilden kann.

Außerdem ist Prolin die einzige Aminosäure, die bei der Besprühung mit Ninhydrin zur Verwendung in der Chromatographie keine rote/violette Farbe entwickelt. Prolin erzeugt stattdessen eine orange/gelbe Farbe. [4]

Prolin-Metabolismus

Prolin-Synthese

Die Prolinsynthese aus Glutamin, Glutamat, Arginin und Ornithin in Tieren ist zell-, gewebe- und artspezifisch. Alle Säugetiere können Prolin aus Arginin mit Hilfe von Arginase (Typ I und Typ II), Ornithin-Aminotransferase und P5C-Reduktase herstellen, wobei das Brustgewebe, der Dünndarm (bei Tieren nach der Entwöhnung), die Leber und die Nieren quantitativ die aktivsten Gewebe sind. Im Säuglingsgewebe sind die wichtigsten Produkte des Argininabbaus Prolin, Ornithin und Harnstoff. Da im Brustgewebe keine Prolin-Oxidase-Aktivität vorhanden ist, findet in der laktierenden Drüse kein Abbau von aus Arginin gewonnenem Prolin statt. Dies garantiert eine maximale Nettoproduktion von Prolin aus Arginin durch die stillende Brustdrüse. Da auch die P5C-Synthase im Brustdrüsengewebe fehlt, wird in diesem Gewebe kein Prolin aus Glutamin oder Glutamat gebildet. Somit spielt Arginase eine wichtige Rolle bei der Prolinsynthese im säugenden Brustdrüsengewebe. Bemerkenswerterweise ist die Aktivität der P5C-Reduktase mindestens 50-mal größer als die der P5C-Dehydrogenase im laktierenden Brustgewebe, wodurch die Umwandlung von aus Arginin gewonnenem P5C in Prolin statt in Glutamat und Glutamin begünstigt wird. Die Synthese von Prolin aus Arginin trägt dazu bei, einen irreversiblen Verlust von Arginin-Kohlenstoffen im säugenden Brustgewebe von Schweinen zu verhindern. Diese Erkenntnisse liefern auch eine biochemische Erklärung für die Beobachtung, dass die Produktion von Prolin in der Pflanzenmilch die Aufnahme von Plasmaprolin durch die säugende Brustdrüse bei weitem übersteigt, während die Produktion von Arginin in der Pflanzenmilch viel geringer ist als die Aufnahme von Plasma-Arginin durch die stillende Brustdrüse. Aufgrund des extensiven Katabolismus von Arginin für die Prolinsynthese über den Arginasepfad und des fehlenden Prolin-Katabolismus im laktierenden Schweine-Säugegewebe kommt es zu einer relativen Anreicherung von Prolin, aber zu einem relativen Mangel an Arginin in den Milchproteinen.

Der Dünndarm von Schweinen nach der Entwöhnung baut etwa 40 % des Arginins in der enteralen Ernährung ab, wobei Prolin einen wesentlichen Anteil ausmacht. Darüber hinaus werden sowohl Glutamat als auch Glutamin in der enteralen Ernährung praktisch vollständig im Dünndarm abgebaut, wobei Prolin ein wichtiges Produkt ist. Im postabsorptiven Zustand wird ein Drittel des Glutamins im arteriellen Blut durch den Schweinedünndarm entzogen. Zu den Abbauprodukten von Glutamat und Glutamin in den Enterozyten gehören nicht nur Prolin, sondern auch Ornithin, Citrullin, Arginin und Alanin. Studien mit aus dem Jejunum entnommenen jungen Schweinen haben gezeigt, dass Prolin aus dem Dünndarm von Ferkeln mit Nahrungsentzug freigesetzt wird. Die De-novo-Synthese und die Hydrolyse kleiner Peptide in den Enterozyten und im Lumen des Darmtrakts könnten Quellen für dieses aus dem Darm stammende Prolin sein. Glukokortikoide sind wichtige hormonelle Wirkstoffe, die die Prolinsynthese aus Arginin und Glutamin in Zellen und Geweben regulieren.

Im Gegensatz zu Säugetieren haben Vögel eine geringe Arginaseaktivität in den Geweben und daher eine eingeschränkte Fähigkeit, Arginin in Prolin umzuwandeln. Aus diesem Grund ist Prolin ein ernährungsphysiologisch notwendiges AA für Vogelarten, zu denen auch Hühner gehören. Außerdem verfügen Fleischfresser (z. B. Katzen und Frettchen) nicht über P5C-Synthase in Enterozyten und anderen Zelltypen und können Glutamin und Glutamat im Körper nicht in Prolin umwandeln. Daher ist Arginin das einzige Substrat für die Prolinsynthese bei diesen Tierarten. Aufgrund des hohen Bedarfs an diätetischem Arginin für verschiedene künstliche Verfahren und des Fehlens seiner endogenen Synthese ist Arginin ein ernährungsphysiologisch wichtiges AA für Fleischfresser. Nahrungsergänzungen mit Prolin können bei diesen Tieren einen Teil des Arginins ausgleichen, da die Arginase durch aus Prolin gewonnenes Ornithin gehemmt wird.

Prolin-Abbau

Mit Ausnahme des Brustgewebes weisen die meisten Gewebe eine Prolin-Oxidase-Aktivität auf. Ein Nebenprodukt dieses mitochondrialen Enzyms ist das Superoxidanion (O2 -), das in H2O2 und andere reaktive Sauerstoffarten umgewandelt werden kann. In Geweben und Zellen (z. B. Schweineplazenta und Enterozyten von neugeborenen Schweinen), die keine Arginase-Aktivität aufweisen, ist Prolin das einzige Substrat für die Synthese von Ornithin und damit von Polyaminen (Putrescin, Spermidin und Spermin). Dies ist sowohl für die Ernährung als auch für die Physiologie von großer Bedeutung, denn (1) Polyamine sind entscheidende Partikel, die die DNA- und Proteinsynthese sowie die Zellproliferation, -differenzierung und -migration regulieren; (2) sowohl die Plazenta als auch der neonatale Dünndarm wachsen sehr schnell. Bei Wiederkäuern besteht die Plazenta sowohl aus Arginase als auch aus Prolin-Oxidase, was dazu beiträgt, die relativ niedrigen Konzentrationen von Prolin im mütterlichen Blut auszugleichen.

Obwohl alle Zellen P5C durch P5C-Reduktase zu Prolin recyceln und P5C durch Ornithin-Aminotransferase in Ornithin umwandeln können, ist die Verwendung von P5C für die Synthese von Citrullin äußerst zell- und gewebespezifisch. Besonders bemerkenswert ist, dass nur die Enterozyten von Säugetieren in der Lage sind, Citrullin aus P5C herzustellen, was auf eine besondere Funktion des Dünndarms im Prolin-Stoffwechselprozess hindeutet. Obwohl die Säugetierleber P5C mit Hilfe des Harnstoffzyklus in Ornithin umwandeln kann, findet in diesem Organ keine Nettosynthese von Arginin statt, da eine sehr hohe Arginaseaktivität Arginin schnell zu Ornithin und Harnstoff hydrolysiert (Wu und Morris 1998). In Leber und Nieren kann P5C durch die Bildung von α-Ketoglutarat durch die P5C-Dehydrogenase vollständig zu CO2 oxidiert werden. In Plazenta und Enterozyten mit minimaler P5C-Dehydrogenase-Aktivität ist die Oxidation von Prolin zu CO2 jedoch minimal. Dies verhindert einen permanenten Verlust von Prolin-Kohlenstoffen und maximiert den Zeitplan von P5C für die Synthese von Polyaminen. Es gibt überzeugende Beweise dafür, dass Polyamine eine wichtige Funktion für die Entwicklung, Funktion und Gesundheit des Darms während der gesamten Neugeborenenperiode haben.

Da das gesamte P5C-Partikel über Ornithin-Aminotransferase und Ornithin-Carbamoyltransferase in Enterozyten in Citrullin eingebaut wird, liefert Prolin sein Stickstoff- und Kohlenstoffgerüst für die Citrullin- und Argininsynthese im Dünndarm, der diese beiden Enzyme und die P5C-Synthase exprimiert. Ein fehlendes oder falsches Verständnis dieser grundlegenden biochemischen Reaktionen kann Forscher dazu verleiten, falsche Schlussfolgerungen in Bezug auf den Beitrag von Prolin-Kohlenstoffen zur endogenen Arginin-Synthese zu ziehen. Solche Irrtümer, die in jüngster Zeit auch bei Glutamin-Studien aufgetreten sind, werden das Gebiet des Arginin-Stoffwechsels bei Säugetieren sicherlich nicht voranbringen, sondern eher zu einer großen irreführenden Verwirrung in der Literatur führen. [5]

Was sind die gesundheitlichen Vorteile von Prolin?

Erhält die Gesundheit der Haut und heilt Wunden

Kollagen bildet die Haut und das Bindegewebe. Prolin ist ein wichtiger Bestandteil des Kollagens. Ohne Prolin (oder wirklich ohne Kollagen) würden Wunden nicht heilen, weil der Körper nicht in der Lage wäre, die Haut wieder aufzubauen, wenn man verletzt wird. Ebenso würde die Haut erschlaffen, weil es nichts gäbe, was sie an ihrem Platz halten könnte. Bindegewebe hält alles zusammen. Ohne es fällt alles auseinander. Der Verzehr von genügend Aminosäuren zur Bildung von Kollagen, insbesondere Prolin, Hydroxyprolin und Glycin, trägt dazu bei, dass die Haut gesund bleibt und lebendig aussieht.

Unterstützt die Verdauungsfunktion

Prolin kann bei der Behandlung des Leaky-Gut-Syndroms helfen, indem es die Darmschleimhaut stärkt. Ein undichter Darm entsteht, wenn sich winzige Löcher in der Darmschleimhaut öffnen, durch die Krankheitserreger eindringen können. Dadurch wird eine Schwellung ausgelöst. Die Aminosäuren, zu denen auch Prolin gehört, werden benötigt, um die zerstörten Darmzellen wieder aufzubauen und die Auskleidung unbeschädigt zu halten. Prolin trägt ebenfalls dazu bei, Schwellungen zu reduzieren und die Immunfunktion des Verdauungssystems zu verbessern. Ein typischer Vorschlag zur Heilung eines tropfenden Darms ist die regelmäßige Einnahme von Knochenbrühe, unter anderem wegen ihres hohen Prolingehalts.

Reduziert das Risiko von Herzkrankheiten

Herz-Kreislauf-Erkrankungen sind nach wie vor die häufigste Todesursache in den Vereinigten Staaten. Fettansammlungen in den Arterienwänden führen zu Herzstillstand und Schlaganfall aufgrund von Verstopfungen. Dadurch kann das Blut nicht mehr durchfließen. Prolin hilft jedoch dabei, einen Teil des festsitzenden Fetts zu lösen und die Verstopfung zu beseitigen. Dadurch wird es in den Blutkreislauf zurückgeführt und kann an anderer Stelle verwendet werden. Prolin kann dazu beitragen, das Risiko einer Herz-Kreislauf-Erkrankung zu verringern.

Reduziert Schwellungen und hilft, Spannungen zu bewältigen

Prolin trägt zur Verringerung von Schwellungen bei, was ein gesundes Immunsystem fördert. Es hilft auch, eine Kaskade von entzündungshemmenden Verbindungen und Genen in Gang zu setzen, die bei der Heilung von Umweltbelastungen helfen (5). Prolin trägt zu einer effizienteren Energieproduktion bei und ermöglicht es uns, Stress besser zu bewältigen. Darüber hinaus repariert es durch oxidativen Stress geschädigte DNA und fördert die Leberreinigung. All diese Funktionen führen zu einem besseren Immunsystem und geringeren Entzündungen. Dies minimiert die allgemeine Krankheitsgefahr, so dass Sie sich besser fühlen.

Stärkt Gelenke und anderes Bindegewebe

Da Prolin zum Kollagen gehört, wird es zur Fixierung von Bindegewebe aller Art benötigt. Das Bindegewebe hilft, die Knochen an ihrem Platz zu halten und wirkt wie ein Stoßdämpfer. Fragen Sie jemanden, der kein Bindegewebe im Knie hat, um Ihnen mitzuteilen, wie schmerzhaft das Leben ohne Bindegewebe ist! Knochen schleifen gegen Knochen – nein danke!

Prolin trägt zum Erhalt und zur Festigung des Bindegewebes bei. Sie brauchen es, um eine andere Aminosäure namens Hydroxylysin herzustellen, einen der Hauptbestandteile von Kollagen, Sehnen und Muskeln.

Mit zunehmendem Alter produzieren wir natürlich weniger Kollagen, und die Gelenke werden mit der Zeit schwächer. Dies wird durch eine falsche Ernährung, Stress für die Gelenke und Übergewicht noch verschlimmert. Der Verzehr von mehr Aminosäuren, die die Bildung von Kollagen unterstützen, kann die Bildung von neuem Bindegewebe und Knorpel fördern und sogar die Knochen stärken. Prolin trägt zur Verringerung von Entzündungen bei, was die Beweglichkeit und Funktion der Gelenke schützt und altersbedingte Schmerzen mindert.

Prolin Nahrungsquellen

Da Prolin eine Aminosäure ist, findet man es in proteinreichen Lebensmitteln, insbesondere in solchen mit hohem Kollagengehalt. Typischerweise bestehen tierische Lebensmittel mit Kollagen aus solchen mit Bindegewebe. Ein ganzes Huhn (mit Knochen und Haut) enthält zum Beispiel mehr Kollagen als eine Hühnerbrust ohne Knochen und Haut.

Heutzutage entscheiden sich die Menschen in der Regel für Fleisch ohne Knochen und ohne Haut (eine Enttäuschung für die Erhöhung des Prolins). Um mehr zu bekommen, sollten Sie Kollagenquellen in Ihre Ernährung aufnehmen. Es gibt keinen empfohlenen Tagesbedarf für Prolin. „Nicht-essentielle“ Aminosäuren sind in vielen Lebensmitteln enthalten. Wenn Sie irgendeine Art von Lebensmittel mit Proteinen essen (sogar vegetarische Quellen), decken Sie höchstwahrscheinlich Ihren Bedarf.

Zu den Lebensmitteln mit dem höchsten Prolin-Gehalt gehören:

• Knochenbrühe
• Gelatine
• Organisches Fleisch, wie Leber
• Kollagenergänzungen
• L-Prolin-Ergänzungen
• Rindfleisch
• Huhn
• Wild gefangener Fisch
• Eier [6]

In natürlichen Kollagenquellen ist es in höchster Konzentration enthalten. Die besten Quellen für Prolin und Kollagen in der Ernährung sind Knochenbrühe und andere proteinreiche Lebensmittel, vor allem tierische Produkte wie Organfleisch wie Leber, grasgefüttertes Rindfleisch, Hühner aus Weidehaltung, Fisch aus Wildfang und Eierschalenmembranen.

Wenn Sie Tiere „von Kopf bis Fuß“ verzehren, nehmen Sie Prolin und Kollagen aus Teilen des Tieres zu sich, einschließlich der Knochen, des Bindegewebes und des Muskelgewebes.

Fokussiertes Kollagenproteinpulver und Gelatine sind 2 weitere hervorragende Quellen für Prolin. Kollagenpulver wird aus Quellen wie Hühnerkollagen, Rinder-/Rinderkollagen, Eierschalenkollagen und Fischkollagen hergestellt. Gelatine ist eine Art hydrolysiertes Rinderkollagen, was bedeutet, dass es im Grunde ein Teil des abgebauten Kollagens ist, das hauptsächlich in Desserts oder bei der Lebensmittelherstellung verwendet wird, da es eine gelartige Textur erzeugt.

Die Verwendung von Knochenbrühe oder Kollagenpulvern/-ergänzungen kann wirklich praktisch sein, da sie Ihnen viel Zeit und Mühe ersparen. Langsam gekochte Knochenbrühe beispielsweise wird im Laufe von ein bis zwei Tagen hergestellt, aber wenn Sie konzentriertes Knochenbrühe-Proteinpulver verwenden, können Sie die Vorteile der Knochenbrühe fast schnell nutzen.

Hühnerkollagen enthält Glycin, Glutamin und Prolin sowie Chondroitin und Glucosamin, zwei Verbindungen, die den Knorpelaufbau unterstützen. Sie können es durch den Verzehr von Hühnerfleisch am Knochen mit Haut oder durch die Zubereitung von Hühnerbrühe, Suppe, Eintopf und anderen schmackhaften Gerichten mit verschiedenen Tierteilen (Organen, Knochen usw.) aufnehmen.

Geringe Mengen an Prolin erhalten Sie auch durch den Verzehr von Fischkollagen, z. B. durch den Verzehr von Fischstücken, die kleine Gräten, Gewebe oder Schuppen enthalten, oder durch die Zubereitung von Fischbrühe, -suppe und -eintopf (z. B. mit Fischköpfen).

Eine weitere Quelle ist das Joch von Eiern aus Käfighaltung. Eine gute Möglichkeit, die Prolin-/Kollagenzufuhr zu erhöhen, ist die Zugabe von Kollagenpulver zu Rührei oder einem Omelett.

Ist Prolin in Pflanzen enthalten? Ja, obwohl der Verzehr von pflanzlichen Lebensmitteln wie Gemüse oder Obst keine sehr hohe Menge liefert. In Pflanzenteilen, wie z. B. Pollen, ist der Aufbau von Prolin eine Reaktion auf physiologische Spannungen und ebenfalls an der Strukturentwicklung beteiligt.

Prolin vs. Glycin vs. Lysin

Was ist an Prolin im Vergleich zu anderen Aminosäuren anders?

Ungefähr ein Drittel des Kollagens besteht aus Glycin. Glycin ist eine Aminosäure, die für viele verschiedene Muskel-, kognitive und metabolische Funktionen wichtig ist. Sie gehört zu den wichtigsten Aminosäuren, die zur Bildung von Kollagen und Gelatine verwendet werden. Die besten Glycinquellen sind ähnlich wie Prolinquellen, z. B. Knochenbrühe, Kollagenproteinpulver und andere Proteinnahrungsmittel.

Zu den Funktionen von Glycin gehört die Unterstützung des Abbaus und Transports von Nährstoffen wie Glykogen und Fett, die von den Zellen zur Energiegewinnung genutzt werden. Es wird als „Anti-Aging-Aminosäure“ bezeichnet, weil es zum Erhalt der Muskelmasse beiträgt und die Ausschüttung des menschlichen Wachstumshormons fördert. Glycin wird zur Behandlung zahlreicher Gesundheitsprobleme eingesetzt, z. B. Muskelschwund (Skaropenie), Geschwüre, Arthritis, Tropfdarm-Syndrom, Diabetes, Nieren- und Herzstillstand, neurologisches Verhalten und Müdigkeit.

Lysin (oder L-Lysin) ist eine essentielle Aminosäure, die in eiweißhaltigen Lebensmitteln wie Fleisch, Bohnen, Käse und Eiern enthalten ist und auch in Form von Nahrungsergänzungsmitteln angeboten wird. Wie Prolin trägt L-Lysin zum Wachstum und zur Erhaltung von Knochen und Bindegewebe bei, indem es die Bildung von Kollagen unterstützt. Es ist auch sehr wichtig für die Entwicklung von Carnitin, das Fette in Energie umwandelt.

L-Lysin kann dazu beitragen, das Verdauungssystem zu verbessern, den Cholesterinspiegel zu senken und Kalzium aufzunehmen, das vor Blutgerinnseln und anderen Problemen schützt.

Weitere Vorteile, die L-Lysin zugeschrieben werden, sind die Behandlung von Fieberblasen, Stress und Angstzuständen, Durchfall und sogar die Entwicklung von Krebs. Die besten Nahrungsquellen für L-Lysin sind Rindfleisch, Huhn, Truthahn, Fisch wie Thunfisch, weiße Bohnen, Kürbiskerne und Eier.

Arginin ist eine weitere Aminosäure, die in Kollagen enthalten ist. Sie kommt in eiweißhaltigen Lebensmitteln vor, die aus Rindfleisch und anderen Arten von rotem Fleisch, Geflügel, Fisch, Eiern und Molkereiprodukten bestehen. Arginin kann sich positiv auf die Gesundheit des Herzens, die Leistungsfähigkeit beim Training, die psychischen Fähigkeiten und vieles mehr auswirken.

Wie Sie Prolin in Ihren Ernährungsplan bekommen + Rezepte

1. Trinken Sie Knochenbrühe

Um mehr Prolin aufzunehmen, ist es ideal, praktisch täglich echte Knochenbrühe zu trinken, die ebenfalls zahlreiche andere Nährstoffe als nur Aminosäuren liefert. Knochenbrühe ist eine der besten Methoden, um nicht nur mehr Kollagen in Ihren Ernährungsplan aufzunehmen, sondern auch Spurenelemente, Elektrolyte und nützliche Substanzen wie Chondroitinsulfat, Glucosaminsulfat und Hyaluronsäure.

Um die meisten Vorteile zu erzielen, sollten Sie jeden Tag etwa acht bis 16 Unzen Knochenbrühe zu sich nehmen. Sie können Ihre eigene hausgemachte Knochenbrühe herstellen, indem Sie Standardgerichte verwenden, die ein bis zwei Tage brauchen, oder indem Sie getrocknete oder pulverisierte Knochenbrühe/Knochenbrüheprotein zu sich nehmen. Knochenbrühe kann allein verzehrt, Shakes oder gesunden Smoothies zugesetzt oder in allen möglichen süßen und herzhaften Rezepten wie Marinaden, Eintöpfen und sogar Shakes und Smoothies verwendet werden.

2. Kollagenpulver/Kollagenpräparate einnehmen

Sie können kollagenes Eiweiß auch in Shakes, Schütteln oder anderen Rezepten verwenden. Ich empfehle ein Multi-Kollagen-Pulver, das mehrere Kollagenarten enthält, z. B. die Typen 1, 2, 3, 5 und 10. Jeder Kollagentyp hat besondere Funktionen und Vorteile, daher ist es am besten, wenn Sie mehr als einen Typ zu sich nehmen.

Kollagen ist geschmacksneutral, geruchsneutral und lässt sich einfach in alle möglichen Rezepte einrühren – außerdem ist es glutenfrei, milchfrei, nussfrei und sojafrei. Geben Sie etwas davon in gebackene Gerichte wie Muffins, Riegel oder Pfannkuchen, um den Eiweißgehalt zu erhöhen. Sie können Kollagenpulver auch wie Gelatine verwenden, um gesunde Smoothies, Desserts oder Rezepte, die eine gelartige Textur haben, zu verdicken. Achten Sie stets darauf, ein Kollagenpulver zu kaufen, das von grasgefütterten oder auf der Weide aufgezogenen, gesunden Tieren stammt (idealerweise aus natürlicher Aufzucht).

3. ausreichend Eiweiß und eine insgesamt gesunde Ernährung zu sich nehmen

Sie werden den größten Nutzen aus der Aufnahme von Prolin und anderen Aminosäuren, die in Kollagen vorkommen, ziehen, wenn Sie einen nährstoffreichen Ernährungsplan zu sich nehmen, der viel Protein und viele Antioxidantien enthält. Dies ist praktisch für die Aufrechterhaltung eines höheren Kollagenniveaus und die Verhinderung des Kollagenabbaus, da es Schwellungen und völlig freie extreme Schäden (auch oxidativer Stress genannt) reduziert.

Sie können die Menge an Prolin, die Sie aufnehmen und verwerten, durch den Verzehr von Lebensmitteln erhöhen, die als „Kollagen-Kofaktoren“ dienen, z. B. viel frisches Gemüse, frisches Obst, frische Kräuter und Gewürze, verschiedene Quellen von „ordentlichem“ Eiweiß und Lebensmittel mit einem hohen Gehalt an Vitamin C, Vitamin A, Kupfer und Eisen. [7]

Mögliche negative Auswirkungen von L-Prolin

L-Prolin ist eine natürlich vorkommende Aminosäure, die der Körper selbst herstellt. Sie kann in zusätzlicher Form eingenommen werden, um den Aufbau von Arterienablagerungen zu verringern und die Gefahr von Herz-Kreislauf-Erkrankungen zu senken. Außerdem kann diese Aminosäure dem Körper helfen, Kollagen zu bilden, das ein wichtiges Strukturgewebe des Bindegewebes ist. L-Prolin-Ergänzungen haben keine bekannten unerwünschten Wirkungen.

Warum Prolin einnehmen

Ihr Körper produziert bereits genügend von der Aminosäure Prolin, so dass eine zusätzliche Einnahme nicht notwendig erscheint. Ein Überschuss an dieser Aminosäure, einem Baustein des Proteins, kann jedoch die Gesundheit Ihrer Gelenke, das Aussehen Ihrer Haut und die Widerstandsfähigkeit Ihres Immunsystems verbessern. L-Prolin ist in Fleisch, Milchprodukten und Eiern leicht verfügbar; wenn Ihre Ernährung wenig von diesen Proteinquellen enthält, haben Sie möglicherweise Probleme, optimale Mengen dieser Aminosäure zu produzieren. Manche Menschen haben ebenfalls Probleme, L-Prolin zu verstoffwechseln und somit zu verwerten; ein Mangel an Vitamin C kann diese Schwierigkeit auslösen.

Ihr Körper produziert bereits genügend von der Aminosäure Prolin, so dass eine zusätzliche Einnahme nicht notwendig erscheint.

L-Prolin ist in Fleisch, Milchprodukten und Eiern leicht verfügbar; wenn Ihr Ernährungsplan arm an diesen Proteinquellen ist, könnten Sie Schwierigkeiten haben, ideale Mengen dieser Aminosäure zu produzieren.

Wie viel genau

Harte Forschungsstudien, die die Einnahme von Prolin-Ergänzungen zur Verbesserung des Hauttons und der Gelenkkraft unterstützen, gibt es nicht. Leon Chaitow hat in seinem Buch „Amino Acids for Therapy“ die Funktion von Prolin bei der Umwandlung in Hydroxyprolin, einer Grundlage von Kollagen, untersucht. Er empfiehlt, dass Nahrungsergänzungsmittel bei Weichteilbelastungen, bei der Heilung von Verletzungen, bei hypermobilen Gelenken und bei der mit dem Alterungsprozess verbundenen schlaffen Haut helfen können. Chaitow schlägt vor, täglich zwischen 500 und 1.000 Milligramm einzunehmen, zusammen mit zusätzlichem Vitamin C.

Schwierige Forschungsstudien, die die Verwendung von Prolin-Ergänzungen zur Verbesserung des Hauttonus und der Gelenkvitalität unterstützen, gibt es nicht.

Leon Chaitow hat in seinem Buch „Amino Acids for Therapy“ die Rolle von Prolin bei der Umwandlung in Hydroxyprolin, einem Baustein von Kollagen, untersucht.

Proteinabfall

Ein Überschuss an Prolin kann zu einer erhöhten Aminosäurezufuhr führen. Dies veranlasst den Körper, Eiweißabfälle zu produzieren, die von der Leber und insbesondere von den Nieren ausgeschieden werden müssen – eine große Belastung für diese Organe. Die meisten Menschen können mit den zusätzlichen Aminosäuren umgehen, aber wenn Sie eine Leber- oder Nierenerkrankung haben, sprechen Sie mit Ihrem Arzt, bevor Sie zusätzliche Aminosäuren in Ihren Ernährungsplan aufnehmen. [8]

Besondere Präventivmaßnahmen und Warnhinweise

Bei Einnahme durch den Mund: Prolin ist wahrscheinlich sicher, wenn es mit der Nahrung eingenommen wird. Es gibt keine hinreichend gesicherten Informationen darüber, ob Prolin sicher ist, wenn es in größeren Mengen als Medikament eingenommen wird, oder welche Nebenwirkungen es haben könnte.

Bei Anwendung auf der Haut: Es gibt nicht genügend vertrauenswürdige Informationen, um zu wissen, ob Prolin sicher ist oder welche unerwünschten Wirkungen auftreten können. Schwangerschaft und Stillen: Es gibt nicht genügend seriöse Angaben, um zu wissen, ob Prolin in der Schwangerschaft und Stillzeit sicher ist. Bleiben Sie auf der sicheren Seite und halten Sie sich an die in Lebensmitteln gefundenen Mengen.

Kinder: Prolin ist WISSENSCHAFTLICH SICHER, wenn es in Lebensmittelmengen eingenommen wird.

Wechselwirkungen

Wir haben zur Zeit keine Informationen über Prolin Wechselwirkungen. [9]

Unterm Strich

Wir sagen Amino, und die Forscher sagen „Imino“. Auf jeden Fall ist L-Prolin eine aktive Chemikalie im Körper. Es arbeitet mit anderen Aminosäuren und Vitamin C zusammen, um Kollagen zu bilden, das den Aufbau von Geweben unterstützt, und es ist ständig in Alarmbereitschaft, um den Körper zu reparieren. Kapillaren, Verdauungsschleimhaut, Gelenke und Haut sind allesamt Zielorte, die von Prolin profitieren.

Die einzigen bekannten Nebenwirkungen sind Reaktionen auf die Einnahme von zu viel L-Prolin, wie bei allen Aminosäuren. Es löst Toxizitätswerte und Aminosäure-Ungleichgewichte in Ihrem Körper aus. Sprechen Sie mit Ihrem Arzt über die Einnahme von Aminosäuren, wenn Sie eine Nieren- oder Lebererkrankung haben.

Der Körper produziert Prolin effektiv, wenn die Ernährung ausreichend Eiweiß enthält, und Vitamin C erleichtert seine Aufnahme. Bei Erkrankungen wie Arteriosklerose, Gelenkschmerzen, undichten Därmen, Hautproblemen und sportlichen Anforderungen kann eine Erhöhung der Prolinproduktion von Vorteil sein.

Der Verzehr von Knochenbrühe, die Aufnahme von eiweißhaltigen Lebensmitteln oder die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln sind Methoden, die sicherstellen, dass Sie ausreichend Prolin zu sich nehmen. Wie auch immer Sie es zu sich nehmen, Prolin scheint ein wichtiges Puzzlestück des Körpers zu sein. [10]

Referenzen

1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/proline
2. Https://www.acs.org/content/acs/en/molecule-of-the-week/archive/p/proline.html
3. Https://go.drugbank.com/drugs/DB00172
4. Https://de.wikipedia.org/wiki/Prolin#Synthese
5. Https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3773366/
6. Https://blog.131method.com/health-benefits-of-proline/
7. Https://draxe.com/nutrition/proline/#The_Best_Proline_Sources
8. Https://healthfully.com/mögliche-nebenwirkungen-von-l-prolin-6166624.html
9. Https://www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1620/proline
10. Https://community.bulksupplements.com/l-prolin/